Le proteine sono uno dei tre macronutrienti di cui il tuo organismo ha bisogno per funzionare correttamente. Nel corpo umano ci sono decine di migliaia di proteine diverse e per sintetizzarle c’è bisogno di 20 aminoacidi. In modo autonomo, l’apparato enzimatico è in grado di fabbricare 11 aminoacidi, mentre gli altri 9 devono essere per forza assunti tramite l’alimentazione e sono definiti “essenziali”.
Gli aminoacidi sono le unità base delle proteine e a seconda del loro numero e della loro sequenza (l’ordine è determinante!) danno origine a quella specifica proteina. Ogni proteina è il risultato del legame di più aminoacidi (legame peptidico): il gruppo carbossilico di un AA si lega al gruppo amminico (contenente azoto) di un altro AA tramite l’eliminazione di una molecola di acqua. Quando ci sono solo aminoacidi uniti tra loro la proteina è definita semplice, mentre se alla struttura peptidica vengono aggiunte unità tipicamente non di natura amminoacidica (zuccheri, grassi) è definita complessa.
A cosa servono le proteine?
Inoltre, i protidi sono caratterizzati da un fenomeno chiamato turnover proteico: le proteine che in questo momento costituiscono il tuo tessuto connettivo, i tuoi enzimi digestivi o i tuoi capelli non sono le stesse di quando eri bambino. I protidi sono sottoposti ad un continuo processo dinamico di demolizione e sintesi, che richiede energia e prende il nome di turnover proteico.
Dato che è fisiologico perdere amminoacidi, il cui azoto viene eliminato tramite l’urina, ma il turnover continua, è necessario assumere proteine, in modo che l’organismo abbia sempre a disposizione la materia prima per costruire o, anche meglio, costruirsi. Quindi, gli aminoacidi raggiungono il fegato e il circolo ematico, per essere utilizzati in base alle esigenze dell’organismo.
Una grande differenza sta anche non nelle proteine in sé, ma anche negli alimenti in cui queste sono presenti. Infatti, gli alimenti proteici vegetali non contengono colesterolo e molti grassi saturi, come invece è per quelli animali in cui queste componenti lipidiche abbondano (soprattutto in carni e formaggi grassi). Inoltre, quelli vegetali sono ricchi di fibre, che invece sono assenti nei prodotti di origine animale.
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Quante proteine assumere?
Quindi, il fabbisogno proteico di un bambino rispetto a un adulto, di un soggetto in sovrappeso o muscolare rispetto ad uno normale, di un atleta rispetto a un sedentario, in caso di taglio calorico rispetto ad una normocalorica, può cambiare in maniera apprezzabile. Possiamo inoltre affermare che, rispetto al quadro accademico-internazionale, in Italia ci sia una minore predisposizione a consigliare alti livelli di questo nutriente.
Ci sarebbe poi da fare un distinguo tra: fabbisogno minimo tollerabile, range consigliato e massimo tollerabile. Secondo i LARN, dalla prima infanzia alla terza età, si potrebbe applicare un range compreso tra 0,71 e 1,11 g/kg.
Da quanto abbiamo riportato sopra, è quindi deducibile che una maggior frazione proteica della dieta possa giovare soprattutto a chi deve affrontare un percorso dimagrante. Maggior potere saziante: consente di instaurare naturalmente un bilancio energetico negativo, limitando l’assunzione alimentare nel rispetto degli stimoli fisiologici.
Per quanto riguarda le proteine per la massa muscolare, ribadendo il concetto del maggior turnover proteico e fabbisogno di AA degli sportivi, soprattutto in termini di AAE e BCAA, dobbiamo anche specificare che le attività di muscolazione si distinguono per una ancora superiore necessità di substrato plastico rispetto alle attività aerobiche. Questo non solo a scopo anti-catabolico, ma anche con finalità di ipertrofia - crescita del ventre muscolare, soprattutto in sezione trasversa.
Ricalcando un po’ il concetto di anti-catabolismo e ottimizzazione dell’anabolismo indotto dall’attività di potenziamento muscolare, andiamo a sottolineare il fatto che il turnover e la sintesi proteica stanno alla base del recupero post-esercizio. Una generosa disponibilità di AA da proteine alimentari permette, nel minor tempo utile, non solo di ricostruire i tessuti muscolari danneggiati, ma anche di rimpiazzare elementi comunque importantissimi come: ormoni, enzimi, segnalatori, canali di membrana, matrici di vario genere ecc.
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Anche gli anziani possono trarre un vantaggio dell’aumento della quota proteica rispetto alle linee guida dedicate alla popolazione generale. Mentre il primo consiste in un declino funzionale digestivo fisiologicamente contemplabile al quale ci si può opporre solo con un maggior apporto proteico totale - perchè dovuto all’invecchiamento - la resistenza anabolica può essere contrastata efficacemente grazie all’attività fisica di potenziamento che, come sappiamo, mantiene attivi i processi di ricostruzione muscolare.
Come non parlare dei soggetti in accrescimento. Sul piano fisiologico, lo sviluppo è la condizione che richiede il maggior apporto proteico in assoluto - con esclusione di certe attività atletiche di élite.
L’allattamento e soprattutto la gravidanza sono condizioni fisiologiche speciali che sottopongono l’organismo femminile ad un maggior impegno metabolico. Come anticipato sopra, entrambe necessitano di un aumento - seppur contenuto - dell’intake proteico nella dieta.
Essendo composto per lo più da proteine, quello muscolare è il tessuto più “avido” di AA proteosintetici. Questo perché l’organismo può utilizzare come fonte energetica anche gli AA delle proteine alimentari - e gli AA ramificati muscolati durante una performance sportiva - riducendo la loro disponibilità ai processi di turnover e/o di crescita. Determinare “quanto” sia più elevato rispetto ad un sedentario rimane abbastanza complicato.
L’International Society of Sports Nutrition (ISSN) consiglia 1,4-2,0 g/kg/die. Le RDA invece, suggeriscono 1,6-1,7 g/kg/die.
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In una dieta ipercalorica il fabbisogno proteico cala. Circa 1,6-2,4 g/kg/die di peso reale sarebbero sufficienti. Tuttavia, usare le proteine per colmare il surplus di energia consente fino a 3,3 g/ kg/die consente di accumulare meno adipe. In termini percentuali sulle calorie totali, contestualizzato in una dieta ipercalorica, il fabbisogno proteico sarebbe compreso tra 25-30% kcal/die - aumenta quando le calorie scendono.
In caso di dieta dimagrante, il fabbisogno proteico aumenta al diminuire delle calorie - e, come abbiamo visto, ancor di più se si pratica attività fisica. L’obbiettivo dell’aumento proteico in caso di dieta ipocalorica dimagrante è, ovviamente, il preservamento della massa muscolare e del metabolismo basale. Dal punto di vista del bodybuilder o dello sportivo, ciò servirebbe soprattutto per non “vanificare” gli sforzi fatti nel periodo di costruzione ipertrofica.
In caso di dieta dimagrante e soprattutto in presenza di attività fisica, al fine di preservare la massa magra, l’intervallo utile di intake proteico è di 1,6-2,4 g/kg/die. Per i soggetti obesi, l’intervallo utile riferito al fabbisogno proteico per la conservazione della massa magra in caso di dieta ipocalorica è di 1,2-1,5 g/kg/die di peso reale. La scelta di usare il peso reale per questo gruppo di popolazione è frutto di una “comodità pratica”.
Non dimentichiamo che, al fine di perdere massa grassa, gli obesi devono spesso tagliare più calorie degli atleti - soprattutto in proporzione al consumo totale, ovviamente, perché inferiore è l’apporto normocalorico. Diversi studi orientati alla conservazione di massa muscolare tuttavia, sembrano concordare nell’ipotesi di un fabbisogno vicino al limite superiore.
Nel contesto dell’alimentazione sportiva finalizzata all’ottimizzazione della performance di resistenza aerobica, i carboidrati svolgono un ruolo davvero importante e non assolvibile dalle proteine. Ciò detto, l’adequate protein intake per i neonati da 0 a 6 mesi è fissato a 1,52 g/kg/die, mentre l’average protein intake per i bambini da 7 a 12 mesi sarebbe di 1,6 g/kg/die.
La RDA per le proteine riferite agli adulti > 50 anni è la stessa degli adulti più giovani: 0,8 g/kg/die. Tuttavia, alcuni dati suggeriscono che un coefficiente di 1,2-1,5 g/kg/die sarebbe più appropriato nell’ottica di maggior conservazione della massa muscolare dell’anziano. È stato anche dimostrato che raddoppiando l’assunzione di proteine da 0,8 a 1,6 g/kg/die si può ottenere un aumento della massa magra in questo genere di popolazione. Anche un piccolo aumento dell’assunzione di proteine da 1,0 a 1,3 g/kg/die presenta dei benefici, seppur minori rispetto ai precedenti.
Tuttavia, come abbiamo visto in precedenza per gli adulti sani, la RDA tradizionale potrebbe non essere sufficiente. Per alcuni enti di ricerca, l’apporto consigliabile alle donne incinte dovrebbe essere di circa 1,66 g/kg/die durante la prima fase di gestazione (settimane 11-20) e 1,77 g/kg/die durante la tarda gestazione (settimane 32-38). Questo effetto è, ovviamente, più pronunciato nelle donne denutrite rispetto alle donne eunutrite (o normonutrite).
La lattazione è una priorità per l’organismo femminile, il che significa che è “quasi” del tutto dieta-indipendente. Basandosi sul fabbisogno proteico degli adulti corretto per la secrezione di latte, la RDA per le nutrici è fissata a 1,3 g/kg/die. Tuttavia, uno studio ha riportato che il 50% di nutrici alimentate con 1,5 g/kg/die di proteine ha un bilancio azotato negativo.
Vegetariani e vegani hanno lo stesso fabbisogno proteico degli onnivori, anche se l’apporto consigliato può essere leggermente superiore. Per i latto-ovo-vegetariani il rischio è invece inferiore, a patto ovviamente che si scelgano i prodotti giusti, la frequenza e le porzioni adeguate. C’è da dire che il valore biologico (VB), ovvero la quantità e il rapporto di EAA, delle proteine di origine vegetale è mediamente inferiore.
Inoltre, se fino a poco tempo fa si pensava che per garantire la completezza del VB fosse necessario compensare le proteine incomplete nello stesso pasto, oggi sappiamo che il turnover proteico e la proteosintesi possono essere garantite anche distribuendo gli EAA in un arco di tempo superiore. Per di più, come abbiamo visto sul paragrafo della TID, le proteine di origine vegetale sono meno digeribili rispetto a quelle animali (60-80% VS 90%).
Quando assumere le proteine?
La distribuzione di proteine alimentari nell’arco della giornata ha un ruolo secondario rispetto alla quantità. Questo perché l’organismo è, fortunatamente, abbastanza “intelligente” nella gestione dei substrati a disposizione. Ricorda comunque che anche l’eccesso proteico può determinare liposintesi e deposito adiposo; meglio dunque non concentrarle eccessivamente, distribuendole uniformemente nell’arco delle 24 ore in misura di 20-40 g per volta. Attenzione, non parliamo di porzione alimentare, ma di macronutriente peptidico complessivo; 100 g di petto di pollo ad esempio, contengono poco più di 20 g di proteine.
Oltrepassando la soglia dei 40 g, a meno che non provengano da integratori alimentari, non c’è nulla da temere. Si è infatti visto che, nel caso, i livelli di AA circolanti rimarrebbero semplicemente più elevati nel tempo. Sappiamo che per massimizzare la sintesi proteica muscolare bisognerebbe garantire 700 - 3000 mg di leucina.
Ciò non costituisce quasi mai un limite, perché ben presenti in soli 15-20 g di proteine ad alto VB (latte, uova, carne, pesce, soia ecc.).
Le proteine fanno male?
Forse spesso hai sentito dire che le proteine siano dannose per la salute dei reni, delle ossa o che siano causa del cancro. Le proteine non fanno male ai reni del soggetto sano. Ciò che può avvenire in condizioni di dieta iperproteica è che il rene aumenti la filtrazione glomerulare adattandosi fisiologicamente. Aumentano invece i rischi per i soggetti con insufficienza renale, epatica o altre patologie degli stessi organi - oppure, ovviamente, per chi ha un solo rene (solitamente, a seguito di nefrectomia). Questa è una delle ragioni per le quali è sconsigliabile applicare le diete iperproteiche in ambito clinico.
Le proteine non fanno male allo scheletro. Come spiegato sopra, sono proprio le proteine a comporre la matrice strutturale e organizzativa di idrossiapatite tipica delle ossa. Anzi, per dire il vero ne costituiscono una gran parte. In realtà, il metabolismo del calcio è finemente regolato a livello ormonale (soprattutto dalla vitamina D). Normalmente infatti, solo una minor parte del calcio alimentare viene assorbito dall’intestino, processo appunto modulato sulla base condizione metabolica. Se la calcemia tende a diminuire, l’assorbimento aumenta e viceversa.
Le proteine non fanno venire il cancro. È vero che tendono ad aumentare i livelli di IGF-1 entro i parametri fisiologici, ma la relazione tra somatomedina e cancerogenesi è poco chiara. Diverso è se consideriamo la natura chimica di certi alimenti proteici, in particolare quelli di origine animale.
A scanso di equivoci comunque, sottolineiamo che anche in tal caso non sono i peptidi in essi contenuti i responsabili, bensì certi residui metabolici e catabolici. Tra questi ultimi (residui non solo da proteine) ricordiamo l’acido solfidrico o idrogeno solforato o solfuro diidrogeno (H2S) - provenienti dalle proteine - acrilamide, acroleina, formaldeide, perossidi e radicali liberi - dai carboidrati e dai grassi.
Gli integratori di proteine in polvere più studiati e venduti sono quelli a base di peptidi del latte (approfondisci con: quali sono le migliori proteine in polvere?) In particolare, le whey (del siero) sembrano quelle dotate del maggior potere anabolico dimostrabile - addirittura superiore a quello degli EAA. Sono meno utilizzate le caseine, che per alcuni avrebbero il vantaggio di produrre un assorbimento degli AA più lento e dilazionato; vengono predilette per l’assunzione pre-nanna (utilità opinabile).
Quelle dell’uovo vengono solitamente scelte dagli allergici alle proteine del latte. Le proteine della carne, lanciate sul mercato un paio di decenni fa, sono state pressoché abbandonate. I vegani fanno un uso quasi esclusivo delle proteine vegetali in polvere della soia, qualitativamente ottime anche se appartenenti al regno vegetale.
Niente paura per chi teme alti livelli di fitoestrogeni; in questi prodotti, così come nella materia prima di origine, a porzioni ragionevoli non si raggiungono concentrazioni problematiche. L’integrazione di BCAA non può sopperire al fabbisogno proteico; sono infatti necessari tutti gli EAA.
Le proteine sono formate dall'unione di molecole più semplici chiamate amminoacidi che si legano tra loro attraverso legami peptidici. Due molecole di aminoacidi formano un dipeptide, tre un tripeptide e così via. Solo nel neonato è possibile l'assorbimento di proteine intere, non digerite. Le proteine ingerite con gli alimenti vengono idrolizzate nello stomaco e nell'intestino tenue per produrre amminoacidi liberi ed oligopeptidi.
La prima tappa del catabolismo degli amminoacidi prevede l'allontanamento del gruppo amminico. Lo scheletro carbonioso viene così utilizzato nel ciclo di Krebs o nella gluconeogenesi. Le amminotransferasi o transaminasi rappresentano gli enzimi chiave nella rimozione del gruppo amminico degli amminoacidi. Le reazioni di transaminazione consistono nel trasferimento di un gruppo amminico da un amminoacido donatore all'alfa-chetoglutarato per formare glutammato.
Coenzima delle transaminasi è il piridossalfosfato, un enzima prodotto a partire dalla piridossina (Vitamina B6 ). Un importante processo a cui vanno incontro gli amminoacidi è la deamminazione ossidativa. Essa avviene nei mitocondri ed è catalizzata dalla glutammato deidrogenasi, un enzima che allontana il gruppo amminico dal glutammato e lo sostituisce con l'ossigeno proveniente dall'acqua. Lo ione ammonio che si viene a formare reagisce col glutammato per formare glutammina, che funge da trasportatore di gruppi amminici al fegato.
L'alanina rappresenta il principale trasportatore di gruppi amminici dal muscolo al fegato. Essa viene formata per trasferimento del gruppo amminico dal glutammato all'acido piruvico o piruvato. glutammina, una volta giunta all'interno dei mitocondri epatici, l'alanina libera il proprio ione ammonio generando glutammato e piruvato. Il piruvato è necessario al fegato nel processo chiamato gluconeogenesi. Lo ione ammonio NH4 + è tossico per le cellule del corpo ed in particolare per il cervello.
Come abbiamo visto, in sede extraepatica lo ione ammonio viene neutralizzato tramite il legame con il glutammato o con il piruvato. Nel fegato l'NH4 + viene incorporato nella molecola atossica dell'urea. Il ciclo dell'urea inizia con la formazione del carbamil fosfato ad opera dell'enzima carbamil-fosfato sintasi. Durante questa reazione vengono spese due molecole di ATP.
Lo scheletro carbonioso degli amminoacidi viene utilizzato nel ciclo di Krebs per produrre energia. Come riportato in figura gli scheletri carboniosi convergono in sette composti in grado di entrare direttamente o indirettamente nel ciclo di Krebs: piruvato, acetilCoA, acetoacetilCoA, α -chetoglutarato, succinilCoA, fumarato, ossalacetato. Gli amminoacidi che vengono degradati ad acetilCoA o acetoacetilCoA sono detti chetogenetici e sono i precursori dei corpi chetonici . Gli altri sono glucogenetici e possono, una volta convertiti in piruvato ed ossalacetato, formare glucosio attraverso la gluconeogenesi.
Il succo gastrico acido (pH 1-2,5) ha azione denaturante, ovvero rende le proteine più facilmente digeribili. Le proteine non digerite e i peptidi giungono nell’intestino tenue, dove vengono attaccati da enzimi pancreatici (tripsina, chimotripsina e carbossipeptidasi A e B, elastasi) che formano amminoacidi liberi, di-tri peptidi e oligopeptidi (fino a 6 amminoacidi). Nota bene: a livello intestinale giungono anche oligopeptidi e proteine di origine esogena e endogena non digeriti.
I diversi organismi possiedono vie diverse per la sintesi dei venti amminoacidi comuni.
Conoscere nei dettagli la digestione delle proteine ci consente di sfatare diversi miti e false credenze che, da molti anni, circolano indisturbati nel mondo del fitness e del bodybuilding. Concetto distorto. Falso. Gli studi dimostrano che non può esistere acidificazione sanguigna indotta dalla dieta. Inoltre, la digestione delle proteine è favorevole per l'assorbimento del calcio. No, più si alzano le calorie, meno importanza hanno le proteine. La conversione degli amminoacidi in eccesso in acidi grassi è molto bassa. Per questo molti body builder mantengono alte le proteine anche in dieta ipercalorica (delle quali, ad ogni modo, non sanno cosa farsi). No. I livelli di arginina necessari allo stimolo del GH sono talmente elevati da potere essere raggiunti solo per iniezione.
Nella seguente tabella sono riassunti i fabbisogni proteici raccomandati in diverse condizioni:
| Gruppo di popolazione | Fabbisogno proteico (g/kg/die) |
|---|---|
| Neonati (0-6 mesi) | 1.52 |
| Bambini (7-12 mesi) | 1.6 |
| Adulti (>50 anni) | 0.8 (1.2-1.5 per conservazione massa muscolare) |
| Donne incinte | 1.66 (settimane 11-20), 1.77 (settimane 32-38) |
| Nutrici | 1.3 |
| Sportivi (ISSN) | 1.4-2.0 |
| Sportivi (RDA) | 1.6-1.7 |
| Dieta ipercalorica | 1.6-2.4 (fino a 3.3 per minimizzare accumulo adipe) |
| Dieta dimagrante | 1.6-2.4 |
| Soggetti obesi (dieta ipocalorica) | 1.2-1.5 (peso reale) |