Le proteine sono molecole complesse essenziali per la vita, e la loro struttura tridimensionale è fondamentale per la loro funzione. Questa struttura è organizzata in quattro livelli principali: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria, ognuno dei quali è influenzato e stabilizzato da diversi tipi di interazioni, tra cui i legami idrogeno.
Struttura Primaria
La struttura primaria è la sequenza di amminoacidi che compongono la proteina, uniti in una catena dai legami peptidici. Quando due amminoacidi si uniscono tramite un legame peptidico, formano un dipeptide; tre amminoacidi formano un tripeptide, e così via. L'intera catena di amminoacidi è definita polipeptide.
Le proteine umane sono composte da 20 diversi amminoacidi, e un amminoacido può comparire più volte nella stessa catena polipeptidica. Il numero delle combinazioni possibili è enorme: una sequenza di 100 amminoacidi può codificare miliardi di proteine diverse. Le proteine più comuni sono composte da 50 a 2000 residui.
La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due amminoacidi (AA) con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA ed il gruppo amminico (-NH2) dell'AA adiacente nella catena peptidica in crescita.
Struttura Secondaria
La struttura secondaria si riferisce alla conformazione spaziale dei blocchi costruttivi delle catene. In FoldIt troviamo le alfa eliche con forma a spirale e i foglietti beta, strisce piatte. Le lunghezze e dimensioni di questi blocchi possono variare, ma le loro forme essenziali sono sempre le stesse. Ogni proteina contiene come minimo una di queste strutture essenziali, e più spesso ne contiene parecchie.
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Queste strutture secondarie servono principalmente per stabilizzare il nucleo della proteina ed esse stesse sono stabilizzate dai legami a idrogeno.
La catena principale si ripiega progressivamente in modo da formare il maggior numero di legami a idrogeno tra il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici. In essa, ciascun gruppo ammidico è legato con legami a idrogeno al gruppo ammidico che lo segue al terzo posto in ciascuna direzione lungo la catena. Vi sono quindi 3,6 unità di amminoacido per ogni giro dell'elica.
Di minor importanza quantitativa è la seconda delle due interazioni. Essa è conosciuta come struttura ß, o struttura a pieghe, o "struttura a foglietto ripiegato" delle proteine. Anche in questo caso la stabilità della struttura è dovuta ai numerosi legami a idrogeno che si instaurano tra il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici dei due diversi tratti di catena.
Sebbene non siano delle strutture secondarie "regolari", entrano in questa categoria anche le congiunzioni; tipicamente sono le sezioni che connettono eliche e foglietti, ma non solo. Questi segmenti possono assumere molte forme e la loro lunghezza è variabile. Pur non condividendo una forma comune, queste strutture sono frequentemente implicate nelle funzioni proteiche; ottenere una loro conformazione corretta è molto importante, tanto quanto lo è per eliche e foglietti.
Struttura Terziaria
La struttura terziaria (dal punto di vista termodinamico è la forma con la più bassa energia libera) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova. In realtà gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica). La struttura terziaria è stabilizzata, tra gli altri, da legami idrogeno e ponti disolfuro.
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Struttura Quaternaria
La struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo. In FoldIt non si ha a che fare con proteine multiple quindi questa struttura non è rilevante per il gioco.
Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali. Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
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