Il legame ammidico, noto anche come legame peptidico, è un legame chimico di tipo ammidico che si forma tra il gruppo α-carbossilico di un amminoacido e il gruppo α-amminico di un altro amminoacido con la perdita di una molecola di acqua.
Un composto organico risultante dall’unione di due o più molecole di amminoacidi, legati fra loro da legami peptidici, è definito peptide o proteina. Dove con R sono indicate le catene laterali degli amminoacidi coinvolti.
Il legame tra il carbonio e l’azoto dell’unità peptidica è rigido perché possiede in parte le caratteristiche di un doppio legame; infatti, la sua lunghezza è di 1,32 Å, valore intermedio fra quello di un doppio legame (1,27 Å) e quello di un legame singolo (1,49 Å). Ciò è dovuto alla delocalizzazione degli elettroni del doppio legame dell’ossigeno dell’unità peptidica che, per il fenomeno della risonanza, si spostano sul legame peptidico tra il carbonio e l’azoto, formando un ibrido di risonanza.
L’idrogeno del gruppo amminico sostituito è quasi sempre in posizione trans rispetto all’ossigeno del gruppo carbossilico.
Gli atomi di carbonio α sono legati all’unità peptidica da legami singoli, quindi hanno libertà di rotazione intorno a questi legami. Queste rotazioni sono determinate dagli angoli ψ(Cα−C) e ϕ(N−Cα) e sono funzione degli ingombri sterici costituiti dalle catene laterali R.
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A seconda del numero di amminoacidi presenti, i peptidi si distinguono in oligopeptidi, fino a 20 amminoacidi, e polipeptidi, strutture costituite da un elevato numero (superiore a 20) di amminoacidi uniti fra loro.
La nomenclatura dei peptidi si effettua elencando i residui in sequenza a partire dal residuo N-terminale e al nome di ogni residuo, tranne l’ultimo, si appone la desinenza -il.
I peptidi si ottengono non soltanto per mezzo di processi di sintesi, ma anche per idrolisi parziale, chimica o enzimatica, delle proteine.
Funzioni Biologiche dei Peptidi
Molti peptidi hanno una notevole attività biologica, svolgendo le funzioni di ormoni, antibiotici, neurotrasmettitori ecc. Tra i peptidi con attività ormonale i più noti sono l’insulina, il glucagone e l’ACTH, o corticotropina (➔ polipeptide). Alcuni ormoni sono costituiti da un esiguo numero di residui, come l’ossitocina, la bradichinina (ambedue di 9 residui) e il fattore di rilascio della tireotropina (3 residui). Tra i peptidi brevi sono da ricordare le encefaline e le endorfine, peptidi cerebrali con attività oppiacea, presenti nella struttura primaria della β-lipotropina. Anche alcuni veleni molto tossici sono dei peptidi, come l’amantina.
Esempio di Peptide Complesso: Il Peptidoglicano
Un esempio di peptide complesso è il peptidoglicano, una molecola che forma la parete cellulare batterica, composta da molecole peptidiche e da carboidrati. È costituito da tre unità ripetute: un disaccaride formato da NAG (N-acetilglucosammina) e NAM (acido N-acetilmuramico) uniti da un legame β-1,4-glicosidico; un tetrapeptide di sequenza L-ala-D-glu-L-lis-D-ala; un pentapeptide con funzione di ponte formato da cinque unità di glicina. Il tetrapeptide si distingue sia per contenere D-amminoacidi, che non si trovano mai nelle proteine, sia perché il residuo di D-glutammina forma un legame peptidico per mezzo del suo gruppo γ-carbossilico.
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Le molecole di NAM e NAG si alternano in sequenza, dando luogo a una catena polisaccaridica lineare. La terza unità, il pentapeptide poliglicina, lega trasversalmente i residui di NAM di diverse catene polisaccaridiche, costituendo una struttura reticolare.
Formazione dei Peptidi
Solitamente, il legame peptidico si forma tra due amminoacidi, originando un dipeptide. Dal momento che nella sua molecola un dipeptide comprende ancora un gruppo amminico ed uno carbossilico, può formare un legame peptidico con un terzo aminoacido originando un tripeptide, e via discorrendo. Quando il numero di aminoacidi è relativamente piccolo si parla di oligopeptide, mentre se il numero di aminoacidi aumenta si parla di polipeptide o proteina.
Amminoacidi e Proteine nella Dieta
Anche le proteine introdotte nella dieta sono costituite da catene di amminoacidi uniti da legami peptidici. Durante la digestione tali legami vengono spezzati da particolari enzimi (peptidasi) presenti nel succo gastrico ed in quello pancreatico. Gli amminoacidi vengono captati dalle cellule - soprattutto da quelle epatiche - che li uniscono tramite nuovi legami peptidici per formare le proteine di cui hanno bisogno (non solo strutturali ma anche ormonali, enzimatiche ecc.).
Esistono 1.27 x 10130 possibili catene polipeptidiche. Le istruzioni per costruire la catena aminoacidica corretta sono racchiuse nel genoma dell'individuo.
Amminoacidi: I Mattoni delle Proteine
Un amminoacido è un composto organico caratterizzato dalla presenza nella molecola di un gruppo acido, carbossilico, −COOH e di un gruppo basico, amminico, −NH2. Gli amminoacidi si possono trovare presenti allo stato libero nei tessuti e nei liquidi dell’organismo, oppure legati in peptidi a basso peso molecolare, di grande importanza dal punto di vista biologico. Soprattutto però gli amminoacidi si trovano in natura come costituenti delle proteine, uniti l’uno all’altro in un arrangiamento tipo testa-coda con legame ammidico, detto legame peptidico, che si forma per reazione fra un gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di quello successivo con liberazione di una molecola d’acqua; si vengono così a formare lunghi polimeri lineari chiamati catene polipeptidiche.
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Gli amminoacidi delle proteine sono tutti α-amminoacidi, cioè il gruppo amminico si trova legato allo stesso carbonio a cui è legato il gruppo carbossilico. Le catene laterali degli amminoacidi hanno una fondamentale importanza biologica in quanto determinano le proprietà funzionali e strutturali delle proteine stesse.
Ad eccezione della glicina tutti gli amminoacidi hanno quattro raggruppamenti atomici differenti legati al carbonio a cui è unito il gruppo amminico, che risulta così asimmetrico; per ogni amminoacido possono esistere due stereoisomeri L e D. Solo gli L-amminoacidi sono composti biologicamente attivi e possono essere utilizzati dagli organismi viventi. Gli amminoacidi sono sostanze otticamente attive: uno stereoisomero della serie L può essere destrogiro (+) o levogiro (−).
Gli amminoacidi costituenti le proteine sono 20, dei quali 8 sono considerati amminoacidi essenziali per l’uomo, poiché non possono essere sintetizzati nell’organismo umano: isoleucina, leucina, lisina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano, valina. Gli amminoacidi sono componenti indispensabili nella dieta di tutti gli animali, compreso l’uomo. La maggior sorgente degli amminoacidi è rappresentata dalle proteine alimentari.
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