Le proteine sono molecole biologiche di importanza vitale, e la loro struttura determina la loro funzione. Comprendere i diversi livelli strutturali delle proteine è fondamentale per capire come esse operano all'interno degli organismi viventi. In questo articolo, ci concentreremo sulla struttura secondaria delle proteine, un livello cruciale di organizzazione.
Struttura Primaria delle Proteine
La struttura primaria delle proteine è rappresentata dalla sequenza di aminoacidi in una catena polipeptidica. Questa sequenza è determinata da geni specifici situati nel DNA. Questa sequenza è essenziale perché influenza sia la forma (struttura) che la funzione delle proteine. Se un solo amminoacido della sequenza viene modificato, la conformazione strutturale della proteina cambia. Inoltre, la struttura delle molecole biologiche influisce sulle loro funzioni, e lo stesso vale per le proteine, in cui cambiamenti strutturali determinano cambiamenti nelle funzioni.
Struttura Secondaria delle Proteine
La struttura secondaria delle proteine è costituita da una catena polipeptidica dotata di struttura primaria che si "attorciglia" e si "ripiega" nello spazio in diversi modi. Il grado di ripiegamento è infatti specifico per ogni proteina. La catena, o parti della catena, forma così due possibili conformazioni strutturali:
- α-elica
- foglietto β-ripiegato
Le proteine possono avere quindi una conformazione ad alfa-elica, a foglio beta-ripiegato o un mix di entrambe. Queste pieghe nella catena si verificano quando si formano legami idrogeno tra gli amminoacidi. Questi legami garantiscono la stabilità. Si formano tra un atomo di idrogeno (H) carico positivamente del gruppo amminico -NH2 di un amminoacido e un ossigeno (O) carico negativamente del gruppo carbossilico (-COOH) di un altro amminoacido. Se ricordi bene dall'articolo sulle molecole biologiche, i legami idrogeno sono deboli di per sé, ma forniscono forza alle molecole quando sono in grandi quantità. Tuttavia, si rompono facilmente.
Alfa-elica e Foglietto Beta
La struttura secondaria delle proteine è caratterizzata da attorcigliamenti e ripiegamenti della della catena polipeptidica o parti di essa. Se la catena si attorciglia e si ripiega ulteriormente, l'intera molecola assume una specifica forma globulare.
Leggi anche: Amminoacidi e proteine: un'analisi
Struttura Terziaria delle Proteine
La struttura terziaria è la struttura tridimensionale complessiva delle proteine. Rappresenta per tanto un altro livello di complessità. Si può dire che la struttura delle proteine è "salita di livello" in complessità. Nella struttura terziaria (e in quella quaternaria, come vedrai più avanti), alle catene può essere collegato un gruppo non proteico (gruppo prostetico) chiamato gruppo ematico o eme.
Durante la formazione della struttura terziaria, tra gli amminoacidi si formano legami diversi da quelli peptidici. Questi legami determinano la conformazione strutturale e la stabilità della struttura terziaria della proteina:
- Legami a idrogeno: Questi legami si formano tra gli atomi di ossigeno o azoto e idrogeno nei gruppi R di diversi amminoacidi. Non sono forti, anche se sono numerosi.
- Legami ionici: I legami ionici si formano tra i gruppi carbossilici e amminici di diversi amminoacidi e solo quei gruppi che non formano già legami peptidici. Inoltre, gli amminoacidi devono essere vicini tra loro perché si formino legami ionici. Come i legami idrogeno, questi legami non sono forti e si rompono facilmente, di solito a causa della variazione del pH.
- Ponti disolfuro: Questi legami si formano tra gli amminoacidi che hanno lo zolfo nei loro gruppi R. L'amminoacido in questo caso si chiama cisteina. La cisteina è una delle fonti importanti di zolfo nel metabolismo umano. I ponti disolfuro sono molto più forti dei legami idrogeno e ionici.
Struttura Quaternaria delle Proteine
La struttura proteica quaternaria si riferisce a una struttura ancora più complessa, costituita da più di una catena polipeptidica. Ogni catena è contraddistinta da proprie strutture primarie, secondarie e terziarie e viene definita come subunità della struttura quaternaria. Anche qui sono presenti legami a idrogeno, ionici e disolfuro che tengono insieme le catene.
Struttura dell'Emoglobina
L'emoglobina costituisce una delle proteine essenziali del nostro corpo. L'emoglobina è una proteina globulare che trasferisce l'ossigeno dai polmoni alle cellule, e conferendo al sangue il tipico colore rosso. La sua struttura quaternaria è costituita da quattro catene polipeptidiche collegate tra loro con i legami chimici citati in precedenza. Le catene sono chiamate subunità alfa e beta. Le catene alfa sono identiche tra loro, così come le catene beta (ma sono diverse da quelle alfa). A queste quattro catene è collegato il gruppo ematico che contiene lo ione ferro a cui si lega l'ossigeno.
Non bisogna confondere le unità alfa e beta con l'alfa-elica e i fogli beta della struttura secondaria. Le unità alfa e beta sono la struttura terziaria, ovvero la struttura secondaria ripiegata in forma tridimensionale. Ciò significa che le unità alfa e beta contengono parti di catene ripiegate a forma di alfa-elica e fogli beta.
Leggi anche: Il legame glicosidico nei carboidrati
Relazione tra Struttura Primaria, Secondaria, Terziaria e Quaternaria
La struttura tridimensionale influisce sulla funzione delle proteine. Essa conferisce a ogni proteina un "contorno" specifico, importante perché le proteine devono riconoscere ed essere riconosciute da altre molecole per interagire. Ad esempio, il trasportatore di glucosio 1 (GLUT1) trasporta il glucosio attraverso la membrana plasmatica (la membrana della superficie cellulare). Se la sua struttura nativa dovesse cambiare, la sua efficacia nel legare il glucosio diminuirebbe o si perderebbe del tutto.
Anche se la struttura tridimensionale determina effettivamente la funzione delle proteine, la struttura tridimensionale stessa è determinata dalla sequenza degli amminoacidi (la struttura primaria delle proteine). L'intera struttura e funzione della proteina cambierebbe se un solo amminoacido venisse omesso o scambiato con un altro nella struttura primaria. Questo perché tutte le proteine sono "codificate", cioè funzionano correttamente solo se i loro costituenti (o unità) sono tutti presenti e tutti adatti o se il loro "codice" è corretto. La struttura tridimensionale è, dopo tutto, costituita da molti aminoacidi uniti insieme.
Struttura Proteica - Punti Chiave
- La struttura primaria delle proteine è la sequenza di aminoacidi in una catena polipeptidica. È determinata dal DNA e influenza sia la forma che la funzione delle proteine.
- La struttura proteica secondaria si riferisce alla catena polipeptidica della struttura primaria che si attorciglia e si ripiega in un certo modo. Il grado di ripiegamento è specifico per ogni proteina. La catena (o parte della catena) può formare due forme diverse: α-elica e foglio pieghettato.
- La struttura terziaria è la struttura tridimensionale complessiva delle proteine. Si tratta di un ulteriore livello di complessità. Nella struttura terziaria (e in quella quaternaria), alle catene può essere collegato un gruppo non proteico (gruppo prostetico) chiamato gruppo eme o haem. Il gruppo eme serve come "molecola di aiuto" nelle reazioni chimiche.
- La struttura proteica quaternaria si riferisce a una struttura ancora più complessa, costituita da più di una catena polipeptidica. Ogni catena ha le proprie strutture primarie, secondarie e terziarie e viene definita subunità nella struttura quaternaria. L'emoglobina ha quattro catene polipeptidiche nella sua struttura quaternaria, interconnesse con i tre legami chimici idrogeno, ionico e disolfuro. Le catene sono chiamate subunità alfa e beta. Alle catene è collegato un gruppo eme che contiene lo ione ferro a cui si lega l'ossigeno.
Le proteine possono avere diverse funzioni in base alle caratteristiche strutturali che le contraddistinguono.
Leggi anche: Fondamenti della sintesi proteica
tags: #legame #struttura #secondaria #proteina