Il termine "proteine" è ormai diffuso ovunque e si sente parlare di integratori proteici, polveri proteiche, barrette proteiche, bevande proteiche, ecc. Le proteine o protidi sono una classe molto importante di molecole biologiche e derivano dall’unione di unità base chiamate amminoacidi. Le proteine sono presenti in tutte le cellule, in tutti i componenti cellulari e negli alimenti di cui quotidianamente ci cibiamo, fornendo in questo modo al nostro corpo non solo Carbonio e Idrogeno ma anche Azoto e Zolfo.
In base all’origine animale o vegetale delle proteine, è possibile conoscere il loro valore biologico e ponderare la nostra alimentazione nel modo più corretto per ottenere un apporto energetico adeguato.
Le proteine svolgono molteplici funzioni:
- Proteine strutturali: forniscono il sostegno per l’organismo (per esempio collagene, glicoproteine).
- Proteine di riserva: sono considerate una fonte di amminoacidi.
- Proteine con funzioni enzimatiche: la maggior parte degli enzimi sono proteine.
- Proteine contrattili o mobili: sono necessarie per tutti i movimenti dell’organismo.
Dal punto di vista della loro conformazione, le proteine possono essere distinte in proteine fibrose e proteine globulari.
Proteine Fibrose e Globulari
Per comprendere la differenza nelle strutture delle proteine fibrose e globulari, è utile ripassare le caratteristiche generali della struttura delle proteine. Queste molecole sono formate da una lunga catena di amminoacidi, legati tra loro in sequenza mediante legami peptidici. La semplice catena lineare di amminoacidi si definisce struttura primaria.
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In base alle caratteristiche chimico-fisiche degli amminoacidi che la costituiscono, la catena si organizza poi in una struttura secondaria tridimensionale che è il risultato, in parte, delle forze di attrazione e repulsione ma soprattutto dell'angolazione con cui i legami chimici tra gli amminoacidi adiacenti si dispongono. Nelle proteine umane le possibili strutture secondarie sono 3: ad alpha-elica, a foglietto ripiegato o a ripiegamenti e anse.
Quando la struttura secondaria si avvolge ancora su se stessa, portando amminoacidi che nella sequenza primaria sono molto lontani a trovarsi vicini ed interagire tra loro, si definisce una struttura terziaria della proteina.
Proteine Fibrose
Dal punto di vista strutturale, le proteine fibrose sono formate da catene assiali, lunghe e uniformi, dotate di struttura primaria e secondaria. La struttura secondaria è la medesima lungo tutta la catena ed è di tipo ad alpha-elica o, raramente, foglietto ripiegato. La maggior parte degli amminoacidi che forma la catena di queste proteine hanno i radicali sporgenti di tipo idrofobico, cosicché la proteina assume caratteristiche di insolubilità all'acqua.
Le proteine fibrose sono più insolubili in acqua e sono formate da lunghe molecole disposte in fasci o foglietti a formare delle fibre allungate. Tale tipologia di proteine determina la forma e la resistenza dei tessuti animali e vegetali. Sono resistenti e/o elastiche e hanno funzione strutturale, formando componenti anatomiche di sostegno oppure di protezione.
Le proteine fibrose sono quelle che definiscono gli elementi strutturali principali dell'organismo e rappresentano un terzo della componente in peso delle proteine dell'organismo. Proteine fibrose sono ad esempio quelle che compongono per la maggior parte la pelle, i capelli, le unghie, le corna. Una delle proteine fibrose più diffuse del corpo è costituita dal collagene, che forma la parte fibrosa dei tessuti connettivi. La struttura primaria e secondaria di questa proteina è costituita da un lungo filamento spiralizzato a formare un'elica; tre filamenti elicoidali si avvolgono insieme per formare una struttura spessa, molto resistente ma per nulla elastica.
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Simile al collagene è l'elastina che, a differenza dell'altra molecola, è caratterizzata da grande elasticità ed è la componente strutturale dei tendini.
Proteine Globulari
Le proteine globulari sono, invece, solubili in acqua, presentano una forma globulare o sferica e sono coinvolte nella regolazione dei processi vitali. Le proteine globulari invece sono formate da catene ripiegate, in cui si evidenzia una struttura terziaria e talvolta anche quaternaria. Talvolta, tra i vari tratti elicoidali si intramezzano porzioni di catena che si presentano unicamente nella loro struttura primaria lineare.
Tra le proteine globulari, mioglobina ed emoglobina sono tra le più caratteristiche. Le catene della mioglobina presentano 8 alpha-eliche inframezzate da porzioni prive di struttura secondaria, e ripiegate in modo da assumere una struttura terziaria di tipo globulare. Associata alla catena amminoacidica c'è un gruppo chimico non peptidico, detto gruppo eme, incluso nella struttura terziaria della catena. Il gruppo eme è caratterizzato da un anello di quattro gruppi pirrolici al cui centro è situato un atomo di ferro a valenza +2. La valenza del ferro nel gruppo eme è fondamentale per la sua funzionalità ed è mantenuta tale da una bolla idrofobica che lo avvolge impedendogli di ossidarsi.
La mioglobina è presente nei muscoli scheletrici e rappresenta una riserva di ossigeno, che si lega al ferro del gruppo eme. Se il ferro avesse valenza +3, l'ossigeno non potrebbe legarsi. L'affinità del gruppo eme con l'ossigeno varia in funzione della concentrazione di questo elemento nell'ambiente muscolare. A riposo, la concentrazione è più elevata e le molecole di mioglobina si legano alle molecole di O2 divenendone una riserva.
Classificazione delle Proteine
Riuscire a inquadrare migliaia di proteine in un sistema di classificazione che rispecchi in modo soddisfacente differenze e analogie è quasi impossibile. Le proteine vengono divise in semplici e coniugate: le prime danno, per idrolisi completa, soltanto amminoacidi, le seconde, oltre agli amminoacidi, danno anche un componente diverso, detto gruppo prostetico.
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Protidi Semplici
Esistono due classi di protidi semplici: fibrosi e globulari. Sono considerate proteine semplici anche gli istoni e le protammine, proteine solubili in acqua e dotate di carattere fortemente basico dovuto al loro elevato contenuto in amminoacidi basici (in particolare, però, le protammine sono da considerarsi dei polipeptidi a causa del loro basso peso molecolare, inferiore a 5000).
Protamine e Istoni
Le protamine sono protidi piuttosto semplici, in quanto, per scissione danno origine soltanto a pochi tipi di aminoacidi: arginina in prevalenza e lisina. Solubili in acqua, di carattere fortemente basico, le protamine si trovano in natura solo nel regno animale, combinate con gli acidi nucleici a costituire nucleoprotidi (soprattutto nei tessuti con funzione riproduttiva, ad esempio negli spermatozoi di molti pesci). Come le protamine, gli istoni non si trovano liberi in natura, ma combinati con altre sostanze per formare protidi.
Albumine
Le albumine sono le proteine più note e più facilmente accessibili; essendo molto diffuse, hanno dato il nome all'intera classe delle sostanze proteiche (sostanze albumoidi). Nel regno animale sono molto diffuse e per lo più associate alle globuline, quali costituenti delle cellule e delle secrezioni cellulari. Alcune loro proprietà caratteristiche sono: la solubilità in acqua, la coagulabilità col calore e la possibilità di dar luogo per scissione a tutti gli aminoacidi (sono quindi proteine complete e di buon valore biologico). Le principali albumine animali sono: le ovoalbumine (o albumina dell'uovo) e la sieroalbumina (o albumina del latte). Si trovano anche in molti vegetali, sebbene le loro proprietà non siano perfettamente note. Una caratteristica delle albumine animali è di avere un alto contenuto di zolfo, ed una notevole percentuale di aminoacidi cistina e metionina, mentre quelle vegetali ne contengono quantitativi modesti.
Globuline
Le globuline sono le proteine più diffuse, sia nel regno animale che in quello vegetale. Assomigliano molto, dal punto di vista della costituzione molecolare, alle albumine, ma differiscono per grandezza. Inoltre, mentre le albumine si sciolgono in acqua, le globuline sono apolari; sono invece solubili in soluzioni saline diluite (NaCl) neutre.
Le più comuni sono: le globuline del sangue (α β, γ), la lattoglobulina (latte), la ovoglobulina (uova), la miosina e la mioglobina (muscolo). Le globuline vegetali si trovano in modo particolare nei semi di molte piante, specialmente in quelli oleosi delle leguminose; molto ricche di globuline sono le proteine dei semi di soia e di arachide, ove formano la quasi totalità delle sostanze proteiche.
Gluteline e Prolamine
Le Gluteline e le prolamine (o gliadine) rappresentano due gruppi di proteine esclusivamente vegetali, tipicamente associati. Le gluteline presentano un discreto equilibrio amminoacidico e sono molto ricche di acido glutammico, comunque presente in concentrazioni inferiori rispetto alle prolamine. Sono insolubili in acqua, in soluzioni saline ed in alcool; coagulano al calore e risultano solubili in acidi e basi diluiti. La glutelina del frumento, detta glutenina, forma un complesso proteico con la gliadina che costituisce il glutine, essenziale per la panificazione e in parte per la plastificazione degli sfarinati.
Le prolamine contengono, in notevole quantità, l'aminoacido prolina, dal quale deriva il nome. Appartengono solo al regno vegetale, costituiscono infatti, insieme con le gluteline, la parte protidica più importante di molti cereali, dai quali vengono facilmente estratte. Le gliadine più note sono: la gliadina del frumento, che ha dato il nome a tutta la classe: l'ordeina dell'orzo; la zeina del mais. Sono insolubili in acqua e solubili in alcol al 60-80%. Le prolamine sono ricche di acido glutammico, che rappresenta il 20-30% degli amminoacidi dei semi dei cereali; abbondano anche prolina e leucina, mentre scarseggiano gli amminoacidi solforati, la lisina (che non a caso è il tipico amminoacio limitante dei cereali) e il triptofano (carente nel mais). Queste carenze amminoacidiche sono responsabili della bassa efficienza proteica dei cereali.
Fosfoprotidi
I fosfoprotidi sono proteine particolarmente ricche di acido fosforico, quindi ricche di fosforo sotto forma di acido orto-fosforico, legato ad esterificare il gruppo alcolico di amminoacidi (come la serina). Hanno proprietà acide dovute agli idrogeni dell'acido fosforico che non partecipa all'esterificazione. Le fosfoproteine non vanno considerate come proteine coniugate, né devono essere confuse con le nucleoproteine, capaci di dare per idrolisi acido fosforico.
I fosfoprotidi sono presenti prevalentemente nelle proteine di origine animale, dove esistono due importanti rappresentanti: le caseine del latte e la vitellina del tuorlo d'uovo (la vitellina è una delle sostanze fondamentali del tuorlo ed è una proteina particolarmente ricca di fosforo). Si ricorda anche la ittulina delle uova di pesce. I principali costituenti di queste proteine sono l'acido gluttamico (15-20%), la serina (che abbonda principalmente nelle proteine dell'uovo), la prolina (5-10%) e la lisina (5-7%).
Scleroprotidi
Gli scleroprotidi (o scleroproteine) sono anche chiamati albuminoidi o proteinoidi e appartengono elusivamente al regno animale. A differenza delle proteine citate in precedenza, non fanno parte del protoplasma. Sono sostanze dotate di notevole resistenza chimica, insolubili in acqua e nei comuni solventi, che si sciolgono solo negli acidi e resistono perfino alla maggior parte degli enzimi proteolitici.
In virtù della loro eccezionale resistenza chimica, assolvono a funzioni meccaniche di rivestimento, protezione e sostegno, mentre hanno scarso valore nutrizionale. I più importanti scleroprotidi negli organismi animali sono: il collagene (costituente fondamentale del tessuto connettivo, cartilagineo ed osseo), l'elastina (costituente base delle fibre elastiche dei tendini e delle pareti vasali) e le cheratine (costituenti delle unghie, dei peli e dei capelli, ma anche di squame, corna e penne).
Gli scleropeptidi sono composti da pochi amminoacidi: nella cheratina abbonda la cistina (quindi lo zolfo), mentre il collagene è ricco di glicina (25%), prolina ed idrossiprolina, e carente di solforati, triptofano e tirosina. Nell'elastina abbondano glicina e leucina, mentre è scarsa la cistina. La cheratina non è attaccabile dai succhi gastrici, quindi la digeribilità e l'assorbimento intestinale sono molto bassi; ne deriva una scarsa importanza alimentare.
Proteine Coniugate
Dopo una breve panoramica degli otto gruppi che suddividono le proteine semplici, è doveroso parlare, seppur brevemente, della seconda classe di protidi, vale a dire le proteine coniugate. Esse sono costituite da un protide semplice unito chimicamente ad un gruppo non proteico chiamato prostetico. I gruppi prostetici sono sostanze organiche naturali che agiscono come cofattori (aiutanti) enzimatici. La parte proteica semplice è di solito una proteine del gruppo degli istoni o delle protamine.
L'Importanza delle Proteine nell'Alimentazione
Un ruolo fondamentale della nostra vita quotidiana è rappresentato dal cibo. In passato l’uomo era “costretto ad accontentarsi” di ciò che riusciva a pescare o a cacciare. Col passare del tempo ha imparato a coltivare verdure, piante da frutto e allevare gli animali per potersi permettere una dieta più ricca e variabile. Diversi studi hanno dimostrato la superiorità della dieta iperproteica rispetto alla dieta normoproteica a più elevato contenuto di CHO, nel miglioramento della composizione corporea, perdita di peso in breve tempo, miglioramento dell’ insulinoresistenza, del profilo lipidico e diminuzione del rischio cardiovascolare complessivo.
Il supplemento proteico è risultato efficace anche per potenziare la massa magra muscolare se correlata ad un buon livello di attività fisica abituale, al contrario i risultati non sono risultati positivi per anziani e adulti con una vita sedentaria. Importante, infine, considerare sempre la qualità di proteine ingerite per non compromettere le funzionalità renali.
Quando i carboidrati e i grassi introdotti non sono sufficienti per produrre energia, l'eccesso di proteine viene utilizzato dall’organismo per produrre l'energia mancante ma questo comporta un aumento del lavoro dei reni che devono smaltire l'azoto contenuto in esse.
Contributi Scientifici alla Comprensione delle Proteine
I primi scienziati che si occuparono di nutrizione ritenevano che la proteina fosse il nutriente più importante per il mantenimento della struttura del corpo. Karl Heinrich Ritthausen estese le forme proteiche conosciute con la scoperta dell'acido glutammico, importante amminoacido che funziona da neurotrasmettitore. Thomas Osborne Burr al Connecticut Agricultural Experiment Station eseguì un minuzioso esame delle proteine vegetali. Lo scienziato, lavorando con Lafayette Mendel, applicò la legge del minimo all'alimentazione dei ratti di laboratorio e così riuscì a stabilire quali fossero gli amminoacidi essenziali. Successivamente fu grazie a Franz Hofmeister e Hermann Emil Fischer che si riuscì a identificare le proteine come polipeptidi.