Tra le numerose ed importanti funzioni delle proteine, quella enzimatica riveste un ruolo cruciale. Le proteine sono (dopo l’acqua) le molecole biologiche più abbondanti nel corpo umano e in tutti gli organismi viventi; si trovano in tutte le cellule e costituiscono almeno il 50% del loro peso secco.
Ma forse la funzione più importante delle proteine è quella regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi, che agiscono accelerando le reazioni biologiche e trasformando reazioni lente in processi più veloci, con richieste energetiche più basse: agiscono quindi da catalizzatori.
Cosa Sono gli Enzimi?
Gli enzimi sono proteine globulari con funzione di catalizzatori biologici che, abbassando l'energia di attivazione, ne accelerano le reazioni. Negli organismi viventi avvengono moltissime reazioni, gran parte delle quali è ad alta energia di attivazione, cioè si svolgono con difficoltà e troppo lentamente perché si verificano a temperature piuttosto basse, generalmente tra i 20 e i 40 °C. Per questo gli esseri viventi possiedono un elevatissimo numero di enzimi.
Gli enzimi, come abbiamo visto per i catalizzatori inorganici, abbassano l'energia di attivazione, modificano la velocità di reazione, rimangono inalterati dopo la reazione, ma, diversamente da quelli inorganici, sono altamente specifici per ogni reazione.
Specificità degli Enzimi
L'alta specificità dipende dal fatto che un enzima possiede una specie di cavità, il sito attivo, nel quale si inserisce il substrato che deve reagire, secondo un modello chiave-serratura. Il substrato (S) si inserisce nel sito attivo dell'enzima (E) al quale si lega temporaneamente con legami deboli per formare il complesso intermedio E-S. Avviene la reazione con formazione dei prodotti (P) e l'enzima è libero di catalizzare una nuova reazione.
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Secondo studi più recenti, quando il substrato viene in contatto con l'enzima, il sito attivo si modifica per adattarsi meglio alla molecola e facilitare la reazione (modello dell'adattamento indotto). La specificità riguarda anche gli isomeri, infatti, solo uno di essi può inserirsi nel sito attivo dell'enzima.
Vie Metaboliche
Nella cellula le reazioni avvengono spesso in sequenze costituite da 2 a oltre 20 reazioni concatenate, le vie metaboliche, lineari o cicliche, con una serie di enzimi dopo il prodotto di una reazione è il substrato di quella successiva. La mancanza di un solo enzima della sequenza ne impedisce il completamento, e ciò può provocare danni all'organismo.
Il nome degli enzimi è a volte di fantasia ma, più correttamente deriva da quello del substrato o del tipo di reazione seguito dal suffisso -asi.
Classificazione degli Enzimi
Gli enzimi sono classificati in base al tipo di reazione che catalizzano. Ecco una tabella che riassume le principali classi:
| Nome | Funzione |
|---|---|
| Ossidoreduttasi | Catalizzano le reazioni di ossidoriduzione. |
| Tra(n)sferasi | Catalizzano il trasferimento di gruppi funzionali da una molecola a un'altra. |
| Idrolasi | Catalizzano l'idrolisi di carboidrati, esteri, proteine utilizzando l'acqua. |
| Liasi | Catalizzano l'addizione di gruppi atomici ai doppi legami e viceversa senza consumo di energia. |
| Isomerasi | Catalizzano le reazioni di trasformazione di un isomero in un altro. |
| Ligasi | Catalizzano la formazione di legami covalenti e consumano di energia. |
Cofattori e Coenzimi
Alcuni enzimi, per svolgere la propria funzione, a volte hanno bisogno di cofattori, ioni inorganici come il ferro, il calcio, il rame, lo zinco, il manganese, il cobalto, il magnesio.
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In alcuni casi, invece, necessitano di coenzimi, che sono piccole molecole organiche non proteiche (gruppi prostetici) oppure vitamine idrosolubili, componenti indispensabili della nostra dieta.
Regolazione dell'Attività Enzimatica
Gli organismi non producono tutti gli enzimi contemporaneamente, alla massima velocità e in grande quantità, ma solo in base alle necessità, evitando sprechi e accumuli di sostanze indesiderate, attraverso una fine regolazione o inibizione. La regolazione avviene con diversi meccanismi:
- Regolazione a livello di substrato: più alta è la concentrazione del substrato, più veloce è la reazione fino alla saturazione, quando non ci sono più enzimi disponibili.
- Regolazione allosterica: Gli enzimi allosterici hanno due siti distinti: il sito attivo e il sito regolatore di attivazione o inibizione. Nel sito regolatore si inseriscono molecole che modificano leggermente la struttura dell'enzima, aumentando (attivatori) o diminuendo (inibitori) l'attività nei confronti del substrato. La regolazione allosterica adatta la velocità delle reazioni enzimatiche alle condizioni locali e gli enzimi si attivano solo quando il substrato raggiunge elevate concentrazioni poiché hanno bassa affinità per esso.
- Regolazione per modificazione covalente: La modificazione covalente consiste nel legare covalentemente o separare gruppi atomici alle catene laterali di alcuni amminoacidi. La risposta è meno immediata e meno breve di quella allosterica e adatta la velocità delle reazioni alle condizioni generali. Un esempio è la fosforilazione/defosforilazione di un enzima medianti gli enzimi specifici rispettivamente chinasi e fosfatasi.
- Alterazione di pH o temperatura: Gli enzimi lavorano in un ristretto range di condizioni ambientali: una modifica di temperatura o pH altera la struttura tridimensionale della molecola e quindi la sua funzionalità. Nell'uomo i valori ottimali sono pH 7,4 e temperatura 37 °C.
- Attivazione degli enzimi inattivi: Un enzima è prodotto in forma inattiva ed è attivato solo quando serve.
Inibizione Enzimatica
Molti enzimi si legano reversibilmente o irreversibilmente a molecole, inibitori, che riducono o bloccano l'attività enzimatica. Ci sono diversi meccanismi di inibizione:
- Inibizione competitiva: una molecola simile al substrato si inserisce nel sito attivo impedendo l'accesso di quest'ultimo perciò non si verifica alcuna reazione. Questo dipende dalla concentrazione relativa delle due molecole: la più abbondante si inserisce nel sito attivo.
- Inibizione reversibile non competitiva: una molecola di inibitore si inserisce nel sito allosterico, diverso dal sito attivo, modificando temporaneamente la forma del sito attivo, che non è più in grado di legare efficacemente il substrato e di far avvenire la reazione.
- Inibizione retroattiva (feedback negativo).
Struttura delle Proteine
Le proteine sono formate da lunghe sequenze di amminoacidi (l'unità costitutiva della proteina), che si uniscono l'uno all'altro attraverso particolari legami, detti peptidici, a formare delle lunghe catene (catene polipeptidiche). La precisa sequenza degli amminoacidi nelle catene determina la forma e la funzione della proteina.
Le proteine possono essere formate da una catena unica, oppure da due o più catene strettamente associate tra loro, e spesso unite da legami trasversali. Ciascuna catena ha una struttura e una disposizione tridimensionale che rappresenta la sua forma specifica: come un "nastro" assume certe “pieghe” o conformazioni (ad elica, a globo, a foglietto ripiegato) e, combinandosi con altre catene, può generare strutture più elaborate.
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Struttura Primaria e Secondaria
Le proteine si possono organizzare in quattro tipi di strutture diversi. Il meno articolato è quella della struttura primaria, detta anche lineare. Si tratta semplicemente dell’allineamento degli amminoacidi che compongono il peptide. Si può considerare anche lo scheletro della proteina. Il legame che li unisce si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di quello adiacente. Nella sequenza si alternano a livello centrale due atomi di carbonio con uno di azoto. La struttura primaria è fondamentale perché la sequenza dei suoi amminoacidi determina le sue funzioni biologiche.
Più complessa è la struttura secondaria delle proteine, che invece prevede dei ripiegamenti della precedente. Anziché restare allineati gli amminoacidi interagiscono formando dei legami idrogeno che possono dare origine a due “forme diverse”. Vale a dire la struttura alfa-elica e quella a beta-foglietto ripiegato. La prima come dice il nome stesso sistema le unità amminoacidiche secondo uno schema elicoidale (elica singola, non doppia come il DNA). I legami si formano fra amminoacidi vicini nella struttura lineare. La seconda invece unisce due tratti della catena degli amminoacidi e invece ricorda più una disposizione a fisarmonica.
Struttura Terziaria e Quaternaria delle Proteine
Le macromolecole proteiche che si organizzano in una struttura terziaria acquistano un aspetto tridimensionale a seguito di ulteriori torsioni della catena. Quando le catene laterali degli amminoacidi interagiscono fra loro possono formare non solo legami idrogeno ma anche ponti disolfuro. Questi si chiamano anche legami S-S (il simbolo chimico dello zolfo) e derivano dai gruppi tiolici.
Alla struttura terziaria delle proteine contribuiscono anche altre interazioni, come le forze di Van der Waals e i legami ionici. Questi nascono fra i gruppi NH3+ e i COO- degli amminoacidi della catena. Il ripiegamento del polipeptide a formare la struttura terziaria viene chiamato protein folding.
Un livello ulteriore e più complesso di organizzazione lo offre la struttura quaternaria che si forma per l’unione di più molecole proteiche fra di loro. Ognuna di queste è organizzata in una forma tridimensionale e viene detta subunità. Le interazioni fra le subunità sono deboli e questa organizzazione è facilmente denaturabile. Tra le proteine con una struttura quaternaria si può citare l’emoglobina. Si compone infatti di quattro subunità, ciascuna delle quali presenta un gruppo eme contenente un atomo di ferro nella sua forma ossidata Fe2+. Grazie alla presenza di questo ione l’emoglobina è in grado di legare l’ossigeno presente nel sangue.
Funzione Enzimatica Dettagliata
Molte proteine agiscono come enzimi, ossia come catalizzatori dei processi biologici. Ognuno di loro agisce sempre su una molecola target specifica per l’enzima in questione, che viene detta substrato. La proteina con funzione enzimatica è generalmente molto più grande del suo substrato ma la regione che interagisce con il target è molto ridotta e si chiama sito attivo.
La capacità degli enzimi di non interagire con altre molecole al di fuori del target viene detta specificità dell’enzima. A determinarla c’è sia la struttura del sito attivo che altri fattori come la carica e la natura idrofila o idrofoba delle molecole. Dato che l’interazione fra substrato ed enzima avviene ad incastro per spiegarla inizialmente si parlò di modello chiave-serratura. Esistono comunque proteine con funzione enzimatica in grado di interagire anche con più substrati diversi.
Esistono inoltre per alcune di queste macromolecole dei siti allosterici che hanno una funzione che si potrebbe paragonare a quella di un interruttore. Quando determinate molecole si legano a questi siti gli enzimi possono essere resi inattivi o attivati a seconda dei casi.
La maggior parte degli enzimi è formata da peptidi con struttura terziaria globulare che hanno natura idrosolubile. Per catalizzare le reazioni usano diverse reazioni, tra cui la catalisi acido-base in cui uno gli amminoacidi del sito attivo fungono da donatori o accettori di elettroni.
Cinetica Enzimatica
La velocità con cui le proteine con funzione enzimatica riescono a catalizzare le reazioni dipende da diversi fattori. Il più rilevante è la concentrazione della molecola target dell’enzima.
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