Le proteine sono molecole polimeriche composte da più di 100 amminoacidi vincolati da legami peptidici (catene amminoacidiche più corte prendono il nome di polipeptidi o peptidi); la struttura delle proteine può essere più o meno lunga, ripiegata su se stessa e fissata ad altre molecole (fattori che ne determinano la complessità e ne caratterizzano la funzione biologica).
La possibilità di legarsi tra loro tramite un legame ad idrogeno è spiegata partendo dalla loro struttura. Dal filamento amminoacidico sporgono infatti i gruppi CO ed NH da versi opposti, questo fa si che 2 amminoacidi vicini facciano collimare il gruppo CO di uno con il gruppo NH dell'altro, formando un legame ad idrogeno tra l'O e l'H.
La disposizione ad elica delle proteine (struttura secondaria), è attribuibile alla presenza di gruppi "R" idrofili ed idrofobici che conferiscono questa particolare disposizione spaziale. Le forme che tengono insieme le eliche sono gruppi R polari ed apolari e legami ad idrogeno.
Gli amminoacidi sono i componenti essenziali delle proteine, composte da catene più o meno lunghe e complesse di amminoacidi. All'interno degli organismi le proteine possono avere varie funzioni.
- Funzioni plastiche (costituzione di muscoli e tessuti)
- Funzioni di regolazione (alcuni ormoni sono di natura proteica)
- Funzione catalizzatrice (come costituenti di parte della struttura enzimatica)
- Funzione di difesa (come anticorpi) ecc.
Sono costituite da carbonio, idrogeno ossigeno, azoto e zolfo. Le proteine hanno delle disposizioni spaziali caratterizzate dai diversi tipi di amminoacidi che contengono e possono essere ad alfa elica o a struttura beta. La stabilità delle alfaeliche è data dalla capacità di dare interazioni elettrostatiche fra i residui simili degli amminoacidi.
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Gli amminoacidi contengono un gruppo amminico (NH2) ed uno carbossilico (COOH) legati al medesimo atomo di carbonio. La caratteristica propria di ciascun amminoacido è conferita dalla catena laterale che si lega all'atomo di carbonio cui sono legati il gruppo amminico ed il gruppo carbossilico.
I 20 Amminoacidi che Formano le Proteine
Gli amminoacidi che si combinano per formare le proteine di un organismo sono 20, uniti da un legame che origina con una reazione di disidratazione, è un legame di tipo covalente denominato peptidico. I 20 amminoacidi che ne derivano sono: Arginina, Acido glutammico, Lisina, Acido aspartico, Fenilalanina, Valina, Cisteina, Leucina, Metionina, Isoleucina, Triptofano, Prolina, Istidina, Tirosina, Glicina, Asparagina, Glutammina, Serina, Treonina, Alanina.
Quando gli amminoacidi si legano in una catena lineare formano un peptide. Dall'unione di due amminoacidi avremo un dipeptide, tre amminoacidi legati originano un tripeptide, in presenza di più amminoacidi parliamo di un polipeptide. È consuetudine definire "proteina" una catena polipeptidica di almeno 100 amminoacidi.
Ogni proteina ha una struttura primaria piuttosto complessa data dalla sequenza aminoacidica che la compone, una struttura secondaria sorretta dai legami a idrogeno che conferisce alle proteine una struttura ad alfaelica o a foglietto beta. Alcune proteine hanno anche una struttura terziaria molto importante per assolvere, ad esempio, alle funzioni enzimatiche. È caratterizzata da un avvolgimento su se stesse delle alfa eliche, ancora una volta possibile grazie a legami a idrogeno.
I 20 amminoacidi che compongono le proteine sono tutti L-isomeri. Per riconoscere se la struttura dell'isomero è di tipo L o di tipo D, si fissa un gruppo come riferimento e, se rispetto a questo troviamo gli altri gruppi procedendo verso sinistra diremo che è un L-isomero, se gli altri gruppi sono reperibili procedendo verso destra diremo che è un D-isomero.
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Amminoacidi Ramificati
Dei 20 amminoacidi elencati, 8 sono definiti essenziali, in quanto non sintetizzabili dall'uomo. Nel gruppo degli amminoacidi essenziali è possibile distinguere una ulteriore categoria: gli amminoacidi ramificati (leucina, valina, isoleucina).
Gli amminoacidi ramificati non hanno bisogno di ulteriori processi riduttivi per il loro ingresso nel circolo sanguigno, per questo sono di rapida assimilazione ed agevolano un rapido recupero. Sono detti ramificati per la loro struttura.
Gli amminoacidi sono composti organici quaternari formati da carbonio, ossigeno, idrogeno e azoto; alcuni di essi contengono anche atomi di zolfo, un elemento che ha una rilevante importanza dal punto di vista nutrizionale. L'azoto è presente in forma di gruppo amminico che, insieme al gruppo carbossilico, costituisce la caratteristica comune di tutti gli amminoacidi. La specificità del singolo aminoacido è determinata invece dalla natura chimica del gruppo laterale, che viene indicato con la lettera R.
Gli aminoacidi svolgono nell'organismo tre diverse funzioni. Innanzitutto costituiscono gli elementi di base delle proteine, nelle quali sono uniti l'uno con l'altro mediante legami peptidici: le diverse migliaia di proteine esistenti sono dovute proprio alla diversa sequenza dei singoli aminoacidi. Essi inoltre, come tali o in forme da essi derivate, danno origine ad alcuni ormoni e mediatori chimici, oltre che ad altre molecole di importanza biologica. Gli aminoacidi rappresentano, infine, un'essenziale fonte di energia per l'organismo.
Anche se si conosce l'esistenza in natura di almeno 200 aminoacidi, e altri ne vengono continuamente scoperti, solamente 20 entrano nella costituzione delle proteine. Sono stati proposti vari tipi di classificazione degli aminoacidi, tutti basati sulla natura dei gruppi R. Il criterio più diffuso è quello basato sulla polarità dei gruppi laterali, misurata a pH 6,0-7,0, cioè al normale pH intracellulare; in base a tale criterio, si possono individuare quattro classi principali di aminoacidi: non polari o idrofobici, polari ma privi di carica, carichi positivamente, carichi negativamente.
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Tutti gli aminoacidi, con la sola eccezione della glicina, possiedono almeno un atomo di carbonio asimmetrico, cioè legato a quattro gruppi diversi, e sono pertanto dotati di attività ottica. Questo significa che quando vengono esaminati in un polarimetro, essi sono in grado di far ruotare il piano della luce polarizzata verso destra o verso sinistra.
La stereochimica degli aminoacidi, tuttavia, viene espressa in termini di configurazione assoluta, avendo come termine di riferimento la L-gliceraldeide, piuttosto che di rotazione specifica. Tutti gli aminoacidi stereochimicamente correlati con la L-gliceraldeide sono indicati con la lettera L, mentre quelli correlati con la D-gliceraldeide sono indicati con la lettera D, senza tener conto della direzione di rotazione del piano della luce polarizzata. Gli aminoacidi naturali e, in particolare, quelli che costituiscono le proteine, appartengono tutti alla serie L.
Si definiscono 'essenziali' quegli aminoacidi, indispensabili alle normali funzioni dell'organismo, che esso non è in grado di sintetizzare e che devono quindi essere presenti nella dieta. Il termine essenziale ha un significato unicamente nutrizionale, in quanto per la sintesi delle proteine sono ovviamente necessari tutti e 20 gli aminoacidi che le costituiscono.
Gli aminoacidi essenziali per i mammiferi sono 9, e precisamente lisina, treonina, metionina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano e istidina.
La qualità biologica delle proteine è legata al loro contenuto di aminoacidi essenziali ed è dettata dal livello dell'aminoacido essenziale presente in quantità minore rispetto al bisogno, definito per questo 'limitante'. Uno dei modi per correggere la presenza insufficiente di uno o più aminoacidi consiste nell'operare un'opportuna scelta di proteine o di alimenti proteici, così da correggere reciprocamente le rispettive limitazioni (complementazione).
Gli amminoacidi sono piccole molecole che compongono le proteine. Per questo motivo si dice che gli aminoacidi sono i mattoni delle proteine. Dei 20 aminoacidi utilizzati per costruire le proteine, 8 devono essere necessariamente introdotti con gli alimenti perché l’organismo umano non è in grado di sintetizzarli. Questi 8 aminoacidi sono detti aminoacidi essenziali.
La funzione primaria è quella di “costruire” le proteine che formano i muscoli, le ossa, gli enzimi, gli anticorpi e numerosi ormoni. Questa funzione degli aminoacidi è nota come funzione plastica. La seconda funzione è quella di fornire energia, quando l’energia proveniente dai carboidrati non è più disponibile. Questa seconda funzione, di minore importanza, è nota come funzione energetica degli aminoacidi.
Le proteine umane sono composte da 20 diversi amminoacidi e considerando anche che un amminoacido può comparire più volte nella stessa catena polipeptidica, il numero delle combinazioni possibili è enorme: una sequenza di 100 amminoacidi in teoria può codificare miliardi e miliardi di proteine diverse. Quelle più comuni sono composte dai 50 ai 2000 residui.
Struttura delle Proteine
La Struttura primaria è la sequenza di amminoacidi che compogono la proteina, uniti in una sorta di lunga catena dai legami peptidici. Quando due amminoacidi si uniscono tramite un legame peptidico, formano un dipeptide, tre amminoacidi uniti insieme formano un tripeptide e così via. L'intera catena di amminoacidi viene infatti definita anche come polipeptide.
La Struttura secondaria si riferisce alla conformazione spaziale dei blocchi costruttivi delle catene. In FoldIt troviamo le alfa Eliche con forma a spirale e i Foglietti beta, strisce piatte. Le lunghezze e dimensioni di questi blocchi possono variare ma le loro forme essenziali sono sempre le stesse. Ogni proteina contiene come minimo una di queste strutture essenziali, più spesso ne contiene parecchie. Queste strutture secondarie servono principalmente per stabilizzare il nucleo della proteina ed esse stesse sono stabilizzate dai legami a idrogeno.
La Struttura terziaria (dal punto di vista termodinamico è la forma con la più bassa energia libera) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova. La struttura terziaria è stabilizzata tra gli altri da legami idrogeno e ponti disolfuro.
La Struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo.
Le proteine sono sostanze organiche dalla struttura molto complessa e di importanza biologica indispensabile per la vita di ogni essere vivente. Le proteine presenti nel nostro corpo sono costituenti essenziali degli enzimi, e pertanto hanno una funzione enzimatica; degli anticorpi, e quindi possiedono una funzione immunitaria; di molti ormoni (es. insulina) e perciò svolgono una funzione ormonale; fanno parte di tante molecole strutturali come i connettivi, che sono costituiti principalmente da collagene che è una proteina; e ancora hanno una funzione recettoriale e di trasporto fra l'interno e l'esterno delle cellule, e di sostanze nutritive e ossigeno dal sangue ai vari distretti dell'organismo (es. emoglobina, albumina); inoltre svolgono anche una funzione energetica, sebbene essa sia secondaria ai carboidrati, ma in caso di carenza di questi ultimi quali substrati energetici, le proteine possono venire demolite per fornire energia all'organismo.
Le proteine sono molecole biologiche che costituiscono oltre il 50% di tutto il materiale organico presente in ciascuna cellula, sono soggette ad un continuo rinnovamento mediante la loro demolizione e ricostruzione (turnover proteico), attraverso il quale l'organismo rinnova ininterrottamente le proprie proteine usurate, riciclando i loro componenti, gli aminoacidi, rimasti ancora integri, con un rinnovamento pari a 4 grammi di proteine per ogni kg di peso corporeo rinnovati quotidianamente: mediante il turnover proteico l'organismo adegua la sintesi proteica alle sue esigenze, utilizzando gli aminoacidi originati dalla demolizione delle proteine ingerite, e riassemblandoli per ricostituire le proprie peculiari proteine, che necessitano al corpo.
Parte degli aminoacidi vengono tuttavia distrutti ed eliminati, insieme a proteine provenienti da vari distretti del corpo: con le feci da cibo non totalmente digerito, dallo sfaldamento costante della pelle e dalla perdita fisiologica quotidiana dei capelli, fino a perdere dai 20 a 80 grammi al giorno.
Gli aminoacidi (o amminoacidi) sono i costituenti base delle proteine e rappresentano le "tessere" o i "mattoni", che assemblandosi in vario modo costituiscono le diverse proteine che andranno a formare pelle, muscoli, tendini, capelli, unghie, ossa, ecc. Anche la struttura portante delle singole cellule, chiamata citoscheletro (dal greco cytos = cellula), è formata da proteine, ne determina la forma, che è variabile, e ne consente il movimento.
Nell'organismo le proteine svolgono svariate funzioni, da quella enzimatica, indispensabile per la scomposizione e la trasformazione di altre molecole, a quella energetica, al pari dei glucidi e dei lipidi, ma con una importanza secondaria, come già detto, rispetto alla funzione strutturale, in quanto la funzione energetica è attivata solo in caso di carenza di altre fonti, e solo in condizione di necessità, anche per la sua minore efficienza dal costo energetico rilevante rispetto all'energia fornita da glucidi e lipidi.
Dal punto di vista chimico le proteine sono composti organici quaternari, cioè formati da 4 elementi, Carbonio, Idrogeno, Ossigeno e Azoto. Esse contengono sempre Azoto, a differenza dei glucidi e lipidi che di norma non lo contengono; inoltre sono definite polimeri (dal greco polymerès = che ha molte parti), cioè costituiti da sub-unità, gli aminoacidi, legate fra loro da un legame definito peptidico, e sono costruite legando fra loro variamente venti tipi diversi di aminoacidi creando i polipeptidi: in biochimica si definisce polipeptide una molecola formata da una sequenza lineare di aminoacidi, da una decina fino ad un numero molto elevato, uniti fra loro da legami peptidici.
Gli aminoacidi sono formati tutti da una identica struttura spaziale di base, ma la loro diversa sequenza produce migliaia di proteine differenti con una rilevante eterogeneità che ha come risultante disparate caratteristiche e funzioni.
Le proteine ingerite con gli alimenti vengono scisse mediante la digestione nei componenti di base, gli aminoacidi, che l'organismo utilizza attraverso il suo metabolismo per sintetizzare le proprie specifiche proteine, peculiari per ciascun organismo e differenti da quelle di ogni altro essere vivente. La sintesi delle proteine in un organismo avviene in ogni cellula mediante l'unione di vari aminoacidi in successione, secondo uno schema, un modello, predeterminato geneticamente dal DNA cellulare (unico, esclusivo e irripetibile di quell'organismo), che contiene le informazioni genetiche necessarie alla biosintesi di RNA e proteine, molecole fondamentali per l'adeguata crescita e il corretto funzionamento di quasi tutti gli organismi viventi.
La sequenza di aminoacidi (polipeptide) generata a seguito dell'informazione genetica fornita dal DNA e "tradotta" dalla molecola intermedia di mRNA (RNA messaggero), forma le proteine distintive e caratteristiche per ciascun organismo. Le proteine possono assumere forme spaziali diverse: a nastro, fibroso, globulare, a spirale.
Gli aminoacidi dunque sono i costituenti delle proteine, cioè sono molecole organiche le quali, unendosi fra loro, formano le varie proteine di un organismo. Gli aminoacidi codificati dal codice genetico umano sono 20, suddivisi in aminoacidi essenziali e aminoacidi non essenziali.
Gli aminoacidi essenziali sono così definiti perché il nostro organismo non è in grado di biosintetizzarli autonomamente, ma è indispensabile il loro apporto dall'esterno con gli alimenti: una proteina che contiene tutti gli aminoacidi essenziali è definita ad alto "Valore Biologico" (VB), cioè completo e superiore dal punto di vista nutrizionale.
Gli aminoacidi essenziali per un organismo adulto sono 8: fenilalanina, treonina, triptofano, metionina, lisina, leucina, isoleucina, valina. Fra essi, tre particolari aminoacidi essenziali, cioè leucina, isoleucina, valina, sono definiti "Aminoacidi Ramificati" (BCAA, Branched-Chain Amino Acid), poiché la loro struttura chimica forma delle ramificazioni; essi rappresentano circa il 35% degli aminoacidi essenziali presenti nelle proteine muscolari, ne migliorano il trofismo, poiché pervengono preferibilmente al tessuto muscolare, regolandone le funzioni biosintetiche, caratteristica che ne ha stimolato il grande uso in ambito sportivo per il loro ruolo metabolico, di regolazione sia della fase catabolica e soprattutto di quella anabolica.
I 12 aminoacidi non essenziali sono sintetizzati dall'organismo "ex novo" a partire da sostanze quaternarie più semplici; essi sono alanina, arginina, acido aspartico, cisteina, acido glutammico, glicina, prolina, serina, tirosina, asparagina, istidina, glutammina. Due di tali aminoacidi, l'arginina e l'istidina, da alcuni autori sono ritenuti essenziali, ma solo durante la fase della crescita, anche se altri autori li ritengono essenziali anche nell'adulto. Sono considerati semi-essenziali la cisteina e la tirosina, perché l'organismo li può sintetizzare a partire da altri aminoacidi (metionina e fenilalanina)
Proteine e Amminoacidi nell'Alimentazione
Gli alimenti di origine animale, come carne, uova, latticini, pesce, contengono tutti gli aminoacidi essenziali; quelli di origine vegetale hanno generalmente una composizione non completa: i cereali, come la pasta, mancano di alcuni aminoacidi, altrettanto ma in grado minore anche i legumi, la frutta a guscio e i semi oleosi. Una buona strategia consiste perciò nell'associare cereali e legumi, come ad esempio pasta e fagioli, pasta e ceci, nelle classiche ricette della Dieta Mediterranea, oppure mais e fagioli, soia e riso, per raggiungere una completezza nutrizionale di tutti gli aminoacidi essenziali, tenendo però presente l'apporto di carboidrati insito nel consumo di tali alimenti, mentre nel caso dei semi oleosi e della frutta a guscio è da tener presente l'alto contenuto lipidico.