Le proteine rappresentano una classe di molecole biologiche di fondamentale importanza, derivanti dall'unione di unità base denominate amminoacidi. Esse sono presenti in tutte le cellule, in tutti i componenti cellulari e negli alimenti di cui quotidianamente ci cibiamo, fornendo al nostro corpo non solo Carbonio e Idrogeno ma anche Azoto e Zolfo. Le proteine, che nel nostro organismo svolgono una funzione essenzialmente plastica, sono costituite da catene di amminoacidi, che si differenziano per la struttura della catena laterale R.
Amminoacidi e Legame Peptidico
Nella molecola proteica gli amminoacidi sono uniti fra loro da un legame, il legame peptidico, che coinvolge il gruppo amminico o carbossilico di ogni amminoacido col gruppo carbossilico o amminico dell’amminoacido adiacente. In soluzione acquosa gli amminoacidi possono comportarsi, a seconda del pH della soluzione, sia da acidi che da basi, ossia hanno un comportamento anfotero. Per ciascun amminoacido in soluzione esiste un valore di pH, detto punto isoelettrico, al quale esso si trova con una carica complessiva nulla. La differente composizione in amminoacidi determina una diversa e specifica carica elettrica complessiva in ogni molecola proteica.
Analisi delle Proteine
L’esistenza di una carica elettrica complessiva nelle proteine può essere sfruttata per la loro analisi. Per esempio, l’elettroforesi separa le proteine ponendole in un campo elettrico. La velocità di migrazione di una proteina verso un elettrodo dipende dalla carica complessiva, ma anche dalla massa molecolare della proteina; pertanto si possono separare le proteine in base alla loro massa. Più piccola sarà la proteina e maggiore sarà la sua velocità di migrazione.
Denaturazione delle Proteine
La denaturazione è la perdita da parte della proteina di un qualsiasi particolare strutturale, a parte la struttura primaria. Essa può essere provocata termicamente (albume durante la cottura) o variando il pH dell’ambiente (latte inacidito dove, a causa della formazione dell’acido lattico, precipitano o coagulano alcune proteine). Entrambi gli esempi, come anche quando il latte viene bollito, riguardano una denaturazione irreversibile. Una leggera denaturazione può essere positiva perché rende le proteine più facilmente attaccabili dagli enzimi proteolitici; in certi casi, come per la carne, la denaturazione termica può creare l’effetto opposto.
Amminoacidi Essenziali e Valore Biologico
Gli amminoacidi essenziali, ovvero quelli che l’organismo non è in grado di sintetizzare, sono nove:
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- Fenilalanina
- Istidina
- Isoleucina
- Leucina
- Lisina
- Metionina
- Triptofano
- Treonina
- Valina
Si ritiene, inoltre, che nei primi tre mesi di vita si debbano considerare essenziali anche la tirosina e la cisteina. Altri amminoacidi sono detti condizionatamente essenziali perché la loro sintesi è condizionata dalla disponibilità di un altro amminoacido. E’ il caso della tirosina, che ha come precursore un amminoacido essenziale, la fenilalanina.
Il valore biologico di una proteina è la sua capacità di fornire all’organismo umano l’apporto di azoto e di amminoacidi richiesti per soddisfare le necessità dell’organismo. In base all’origine animale o vegetale delle proteine, è possibile conoscere il loro valore biologico e ponderare la nostra alimentazione nel modo più corretto per ottenere un apporto energetico adeguato.
Proteine di Membrana
Nella membrana in genere il rapporto proteina-lipide è di 1:1 perché anche se indubbiamente le proteine sono come numero molto inferiori ai lipidi, i quali sono molto più piccoli delle proteine. A seconda del tipo cellulare ci sono più o meno proteine. Le proprietà che sono rivolte al versante esterno delle cellule sono ben diverse da quelle rivolte nel versante del citoplasma; svolgono, infatti, funzioni differenti.
Le proteine integrali della membrana sono antipatiche. Porzioni di una proteina integrale di membrana che risiedono all’interno del doppio strato lipidico, hanno carattere idrofobico; formando interazioni idrofobiche con le catene d’acidi grassi dello strato lipidico ancorando la proteina, mostrando l’impermeabilità della membrana.
Le proteine periferiche sono associate alle membrane mediante legami elettrostatici deboli con le teste idrofiliche dei fosfolipidi oppure con le porzioni idrofobiche delle proteine integrali che sporgono dal doppio strato lipidico. Possono di solito essere solubilizzate estraendoli con soluzioni saline. Le proteine periferiche svolgono importanti ruoli, quelle situate sulla faccia interna alla membrana, formano una rete di fibrille che agiscono come uno scheletro di membrana formando un supporto meccanico alla membrana e un ancoraggio per le proteine integrali.
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Funzioni delle Proteine
Le proteine svolgono diverse funzioni all'interno dell'organismo:
- Proteine strutturali: forniscono il sostegno per l’organismo.
- Proteine di riserva: sono considerate una fonte di amminoacidi.
- Proteine con funzioni enzimatiche: la maggior parte degli enzimi sono proteine.
- Proteine contrattili o mobili: sono necessarie per tutti i movimenti dell’organismo.
Le proteine fibrose sono più insolubili in acqua e sono formate da lunghe molecole disposte in fasci o foglietti a formare delle fibre allungate. Tale tipologia di proteine determina la forma e la resistenza dei tessuti animali e vegetali. Le proteine globulari sono, invece, solubili in acqua, presentano una forma globulare o sferica e sono coinvolte nella regolazione dei processi vitali.
Struttura delle Proteine
La struttura delle proteine è organizzata in diversi livelli:
- Struttura primaria: è rappresentata dalla sequenza di amminoacidi che costituiscono la catena polipeptidica ed è resa stabile dalla presenza di legami covalenti (legame peptidico) tra gli amminoacidi della catena.
- Struttura secondaria: è il primo livello di organizzazione spaziale ed è dovuta al fatto che le catene polipeptidiche formano uno scheletro tenuto unito saldamente da legami idrogeno e ponti disolfuro.
- Struttura terziaria: rappresenta la disposizione spaziale tridimensionale degli atomi della proteina ed è resa stabile da legami idrogeno.
- Struttura quaternaria: è, invece, il risultato dell’associazione di polipeptidi diversi.
Proteine e Apporto Energetico
Quando i carboidrati e i grassi introdotti non sono sufficienti per produrre energia, l'eccesso di proteine viene utilizzato dall’organismo per produrre l'energia mancante ma questo comporta un aumento del lavoro dei reni che devono smaltire l'azoto contenuto in esse.
Ricerca Scientifica sulle Proteine
I primi scienziati che si occuparono di nutrizione ritenevano che la proteina fosse il nutriente più importante per il mantenimento della struttura del corpo. Karl Heinrich Ritthausen estese le forme proteiche conosciute con la scoperta dell'acido glutammico, importante amminoacido che funziona da neurotrasmettitore. Thomas Osborne Burr al Connecticut Agricultural Experiment Station eseguì un minuzioso esame delle proteine vegetali. Lo scienziato lavorando con Lafayette Mendel applicò la legge del minimo all'alimentazione dei ratti di laboratorio e così riuscì a stabilire quali fossero gli amminoacidi essenziali. Successivamente fu grazie a Franz Hofmeister e Hermann Emil Fischer che si riuscì a identificare le proteine come polipeptidi.
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Dieta Iperproteica
Diversi studi hanno dimostrato la superiorità della dieta iperproteica rispetto alla dieta normoproteica a più elevato contenuto di CHO, nel miglioramento della composizione corporea, perdita di peso in breve tempo, miglioramento dell’ insulinoresistenza, del profilo lipidico e diminuzione del rischio cardiovascolare complessivo. Il supplemento proteico è risultato efficace anche per potenziare la massa magra muscolare se correlata ad un buon livello di attività fisica abituale, al contrario i risultati non sono risultati positivi per anziani e adulti con una vita sedentaria. Importante, infine, considerare sempre la qualità di proteine ingerite per non compromettere le funzionalità renali.