Le proteine sono macromolecole costituite da una o più lunghe catene polipeptidiche, essenziali per tutti i processi biologici legati alla vita. Sono la classe di molecole organiche più abbondanti in tutti gli organismi viventi, si trovano in tutte le cellule e costituiscono il 50% o più del loro peso secco.
Le proteine svolgono un ruolo fondamentale per la struttura e la funzione cellulare, come nei processi di catalisi enzimatica, di trasporto e deposito, di supporto meccanico, di protezione immunitaria, di generazione e trasmissione dell’impulso nervoso, di controllo della crescita e della differenziazione.
Struttura delle Proteine
Le proteine sono costituite da numerose molecole di α-amminoacidi, legati fra loro mediante legami peptidici tra il gruppo carbossilico di una molecola e il gruppo amminico della successiva, costituendo nel loro insieme una catena polipeptidica. Tra tutti gli amminoacidi presenti in natura solo 20 sono i costituenti fondamentali delle proteine; è importante notare che sono tutti esclusivamente L-isomeri.
Il peso molecolare delle proteine può variare da circa 5000-10.000 in quelle più piccole (40-80 amminoacidi) sino ad alcuni milioni per quelle più grandi e complesse.
Ogni proteina è caratterizzata da un punto isoelettrico (pI), cioè da un valore di pH al quale sono uguali il numero delle cariche negative e il numero di quelle positive presenti nella molecola proteica; a tale valore di pH, la proteina.
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Struttura Primaria
La struttura primaria, detta anche struttura covalente, è determinata dalla sequenza dei diversi amminoacidi costituenti la catena polipeptidica, senza alcun riferimento al suo arrangiamento spaziale. Questa struttura riguarda l’insieme dei legami covalenti della molecola, sia il legame peptidico che unisce i singoli residui amminoacidici, sia gli eventuali legami disolfuro che possono stabilirsi tra residui di cisteina, anche distanti, all’interno della stessa catena polipeptidica.
La composizione amminoacidica di una data proteina viene determinata idrolizzando la proteina in esame, in modo da rompere i singoli legami peptidici e ottenere una miscela contenente tutti gli amminoacidi liberi. Più complessa è la determinazione della successione dei residui amminoacidici nella catena, anche se ormai esistono metodi sperimentali molto affidabili e precisi.
Struttura Secondaria
La struttura secondaria è determinata dalla disposizione strutturale, cioè dalle relazioni steriche, degli amminoacidi che si trovano vicini nella sequenza lineare e permettono alla proteina di ripiegarsi a formare una struttura ripetitiva regolare. Sono state determinate due forme conformazionali più comuni: l’α-elica (elica destrogira) e la struttura β (a foglietto ripiegato).
A grandi linee, l’α-elica è una struttura che si riscontra più frequentemente nelle proteine globulari, mentre la struttura β a foglietto ripiegato è caratteristica delle proteine fibrose. Entrambi i tipi di struttura sono generalmente presenti solo per alcuni tratti della molecola proteica e possono essere presenti contemporaneamente in punti diversi della stessa proteina.
La possibilità di assumere una di queste conformazioni è dovuta alle piccole rotazioni che possono avvenire nei legami dei carboni α adiacenti al legame peptidico. Infatti, mentre quest’ultimo costituisce una struttura rigidamente piana, possedendo in parte le caratteristiche di un doppio legame, i legami singoli che uniscono il carbonio e l’azoto del gruppo peptidico agli atomi di carbonio α adiacenti ne permettono una certa libertà di rotazione.
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Le strutture secondarie regolari, le α-eliche e i β-foglietti, rappresentano solo la metà della struttura di una proteina media. La rimanente parte dei segmenti della catena polipeptidica ha conformazioni a forma di «spirale» (coil) o di «ansa» (loop), sempre abbastanza ordinate, ma di difficile descrizione.
Struttura Terziaria
La struttura terziaria riguarda la disposizione spaziale delle proteine ed è il prodotto dell’interazione tra le catene laterali degli amminoacidi costituenti la proteina che assume, così, una ben definita conformazione tridimensionale. La carica positiva o negativa posseduta dalle catene laterali permette l’attrazione o la repulsione fra loro.
I legami tra le catene laterali possono essere sia legami idrogeno, sia i cosiddetti ponti salini, che si stabiliscono tra residui di acido aspartico, o glutammico, e lisina, o arginina. Un altro tipo di attrazione coinvolge i residui non polari come valina e fenilalanina; in questo caso, l’attrazione deriva dalla disposizione all’interno della proteina.
Nelle proteine ricche di cisteina, la conformazione tridimensionale della catena polipeptidica è fortemente influenzata dai possibili ponti disolfuro (−S−S−) che si stabiliscono tra questi residui, a volte anche molto lontani tra loro; in questo caso, la catena si ripiega formando un’ansa chiusa dal ponte disolfuro stesso.
La formazione di queste interazioni dipende esclusivamente dai residui amminoacidici presenti; quindi è la struttura primaria che determina la conformazione tridimensionale della proteina; ovvero, l’informazione necessaria a specificare la complessa struttura spaziale della proteina è contenuta nella sequenza dei suoi amminoacidi.
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La struttura terziaria definisce l’attività di una proteina; infatti, se una proteina.
Struttura Quaternaria
Le proteine che sono costituite da più di una catena polipeptidica possiedono un ulteriore livello di organizzazione strutturale, la struttura quaternaria, che si riferisce al modo in cui le catene si associano tramite interazioni non covalenti o legami covalenti trasversali.
Ogni catena polipeptidica di queste proteine, dette oligomeriche o polimeriche a seconda del numero complessivo di catene che le compongono, costituisce una subunità. La proteina oligomerica più conosciuta, e una tra le più semplici, è l’emoglobina, costituita da 4 subunità, uguali 2 a 2, legate tra loro da legami idrogeno e da interazioni idrofobiche.
Classificazione delle Proteine
Le proteine sono classificate tenendo conto fondamentalmente di quattro parametri: la composizione chimica, la forma delle molecole, la solubilità in acqua e la funzione biologica.
La composizione chimica permette di distinguerle in proteine semplici e proteine coniugate e la forma delle molecole in proteine globulari e proteine fibrose. Infine, la classificazione in base alle funzioni biologiche è quella più utilizzata e anche la più soddisfacente, anche se si deve ricordare che molte proteine possono avere più di una sola funzione.
Funzioni Biologiche delle Proteine
Nonostante la funzione specifica di molte proteine, gli enzimi rappresentano la classe più grande delle proteine. Alcuni enzimi, detti regolatori, sono in grado, attraverso la modulazione della loro attività catalitica, in risposta a vari tipi di segnali molecolari, di influenzare la velocità di un intero ciclo metabolico.
Una simile funzione è svolta anche da varie proteine che aiutano a regolare l’attività cellulare fisiologica, come, per es., gli ormoni. Tra questi sono compresi, per es.: l’adrenalina, che media la trasmissione dell’impulso nervoso; la tiroxina, che accelera le ossidazioni intracellulari delle proteine, dei carboidrati e dei lipidi; l’insulina, che regola il metabolismo glicidico; l’ormone somatotropo, che regola la crescita dell’organismo; l’ormone paratiroideo, che influisce direttamente sul trasporto del Ca++ e del fosfato. Inoltre proteine.
Un’altra classe di proteine ha la funzione di materiale di riserva, che serve da sostanza nutritiva e da materiale costruttivo per la crescita embrionale; ne sono un esempio l’albumina dell’uovo, la caseina del latte e la ferritina, che è una proteina di deposito del ferro nella milza. Anche nei semi delle piante troviamo proteine.
Alcune proteine hanno una funzione di trasporto; infatti esse sono in grado di legare e trasportare nel sangue ioni o molecole più complesse, permettendone il trasferimento da un organo a un altro. Per es., l’emoglobina degli eritrociti trasporta ossigeno dai polmoni ai tessuti periferici, dove viene rilasciato e utilizzato dalle cellule per le ossidazioni di sostanze che producono energia.
Non meno importanti sono le proteine. Esistono, poi, proteine. Un’ulteriore classe di proteine comprende quelle che servono da elementi strutturali, ovvero come filamenti di supporto, cavi o lamine per dare ai sistemi biologici robustezza e protezione.
Alcune proteine hanno una funzione protettiva o difensiva, come le proteine del sistema di coagulazione del sangue, trombina e fibrinogeno, che impediscono la perdita di sangue in caso di danni al sistema vascolare; la catalasi, la glutationeperossidasi e la superossidodismutasi, che proteggono le cellule dalla tossicità delle specie radicaliche dell’ossigeno; la glutationetransferasi e la NADPH-citocromo-P450-reduttasi, coinvolte nella detossificazione degli xenobiotici, sostanze naturali o sintetiche normalmente estranee alla nutrizione e al metabolismo dell’organismo.
Tra le proteine protettive più importanti bisogna ricordare le immunoglobuline, o anticorpi, prodotte dai linfociti; infatti, esse sono in grado di riconoscere e precipitare, o neutralizzare, batteri, virus, tossine o elementi estranei all’organismo.
Proteine e Alimentazione
Le proteine rientrano nel gruppo dei macronutrienti fondamentali per il corretto funzionamento dell’organismo, insieme ai carboidrati e ai grassi. L’azoto introdotto attraverso l’alimentazione viene eliminato principalmente tramite urine, sudore e feci.
La qualità delle proteine dipende dalla loro composizione in aminoacidi essenziali e dalla loro biodisponibilità, ossia la capacità del corpo di digerire e assorbire gli aminoacidi. Le proteine vegetali, invece, si trovano nei cereali, legumi, frutta secca e nelle alghe.
La quantità giornaliera di proteine che bisogna assumere varia a seconda dell’età e dello stato fisiologico della persona. Secondo la Società Italiana di Nutrizione Umana (SINU), le persone adulte, compresi gli anziani, dovrebbero consumare circa 0.80-0,90 grammi di proteine per ogni chilo di peso corporeo al giorno.
In situazioni particolari come la gravidanza, è necessario aumentare l’apporto proteico: durante il primo trimestre si consiglia di aggiungere 1 grammo di proteine al giorno, mentre nel secondo e terzo trimestre si raccomandano, rispettivamente, 8 grammi e 26 grammi aggiuntivi al giorno.
Valore Biologico delle Proteine
Il valore biologico delle proteine stabilisce quali fonti alimentari hanno un determinato pool amminoacidico. Più l’alimento proteico presenta una distribuzione amminoacidica simile a quella del corpo umano più il valore biologico è elevato. L’efficienza della biosintesi è ottimale quando tutti gli aminoacidi sono disponibili nello stesso momento e in quantità opportuna: se gli AAE non vengono introdotti in un quantitativo adeguato la sintesi proteica non avviene in modo efficiente perchè non può sintetizzarli e la “catena di produzione” proteica risulta bloccata.
Un indice più utilizzato e che considera la digeribilità è quello della utilizzazione proteica netta (NPU): azoto trattenuto dall’organismo/azoto ingerito; in una scala da 1 a 100, solo poche proteine hanno un valore superiore a 90 (come l’uovo).
Le proteine a medio valore biologico (o parzialmente incomplete) comprendono gli alimenti che non hanno una quantità sufficiente di uno o più aminoacidi essenziali. I cereali sono poveri di metionina e lisina, mentre sono ricchi di leucina.
Fanno eccezione in questa categoria gli pseudocereali (quinoa, grano saraceno, amaranto): sebbene di origine vegetale, presentano una percentuale proteica leggermente più alta rispetto agli altri e ad alto VB.
Proteine in Polvere
Le proteine in polvere, che siano isolate o idrolizzate, hanno da un punto di vista proteico-nutrizionale lo stesso valore biologico dell’alimento da cui derivano. Le più utilizzate sono quelle del siero del latte (whey), che appunto presentano tutti gli aminoacidi essenziali e anche gli altri - aspetto che le rende ancor più “complete”.
Rispetto agli alimenti le proteine in polvere non fanno dimagrire o ingrassare diversamente, non portano a benefici in più se utilizzate: il bilancio calorico è quello che conta e non la fonte scelta.
Il Ruolo delle Proteine nell'Organismo
- Funzione plastica: costituiscono i bioelementi fondamentali di organi e tessuti.
- Funzione di trasporto: come l'emoglobina, che trasporta l'ossigeno ai tessuti.
Proteine del Siero del Latte (Whey)
Il siero del latte (whey) è un sottoprodotto della caseificazione e contiene un’alta percentuale delle proteine totalmente presenti nel latte. Sono prodotte con diverse metodologie quali ultrafiltrazione, microfiltrazione e microfiltrazione a flusso incrociato.
Esistono diverse tipologie:
- Proteine concentrate: contenuto proteico dal 70% fino all’85-86%.
- Proteine isolate: livelli estremamente bassi di lipidi e zuccheri, tenore proteico di circa il 90%.
- Proteine idrolizzate: altamente digeribili e prontamente assorbite.
Le proteine possono essere assunte da alimenti o integratori di origine animale o vegetale. Tuttavia, una dieta che include cibi e integratori ad alto o moderato valore proteico può offrire anche altri vantaggi, come ad esempio aiuta a perdere peso in quanto agisce come potente termogenico.
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