Le proteine sono macromolecole costituite da una o più lunghe catene polipeptidiche, note anche come protidi. Esse rappresentano la classe di molecole organiche più abbondanti negli organismi viventi, costituendo il 50% o più del peso secco delle cellule.
Le proteine sono essenziali per tutti i processi biologici legati alla vita, svolgendo un ruolo fondamentale per la struttura e la funzione cellulare. Tra questi processi, si annoverano la catalisi enzimatica, il trasporto e deposito di sostanze, il supporto meccanico, la protezione immunitaria, la generazione e trasmissione dell’impulso nervoso, nonché il controllo della crescita e della differenziazione cellulare.
Gli studi fondamentali sulla struttura delle proteine risalgono agli anni 1950. Le proteine sono costituite da numerose molecole di α-amminoacidi, anche detti residui amminoacidici, legati tra loro mediante legami peptidici. Questi legami si formano tra il gruppo carbossilico di una molecola e il gruppo amminico della successiva, costituendo nel loro insieme una catena polipeptidica.
Il peso molecolare delle proteine può variare considerevolmente, oscillando tra circa 5.000-10.000 Dalton per le proteine più piccole (40-80 amminoacidi) fino a diversi milioni per quelle più grandi e complesse. Tra tutti gli amminoacidi presenti in natura, solo 20 sono i costituenti fondamentali delle proteine, e sono tutti esclusivamente L-isomeri.
Ogni proteina è caratterizzata da un punto isoelettrico (pI), ovvero un valore di pH al quale il numero di cariche negative (derivanti dalla dissociazione dei gruppi carbossilici) è uguale al numero di cariche positive (derivanti dalla protonazione dei gruppi amminici) presenti nella molecola proteica.
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Struttura delle Proteine
La struttura delle proteine è organizzata in diversi livelli, ognuno dei quali contribuisce alla sua funzione specifica:
Struttura Primaria
La struttura primaria, detta anche struttura covalente, è determinata dalla sequenza dei diversi amminoacidi che costituiscono la catena polipeptidica. Questa struttura riguarda l’insieme dei legami covalenti della molecola, inclusi i legami peptidici che uniscono i singoli residui amminoacidici e gli eventuali legami disolfuro che possono stabilirsi tra residui di cisteina, anche distanti, all’interno della stessa catena polipeptidica.
La composizione amminoacidica di una data proteina viene determinata idrolizzando la proteina in esame, in modo da rompere i singoli legami peptidici e ottenere una miscela contenente tutti gli amminoacidi liberi. La determinazione della successione dei residui amminoacidici nella catena è un processo più complesso, ma esistono metodi sperimentali molto affidabili e precisi.
Struttura Secondaria
La struttura secondaria è determinata dalla disposizione strutturale degli amminoacidi che si trovano vicini nella sequenza lineare, permettendo alla proteina di ripiegarsi a formare una struttura ripetitiva regolare. Le due forme conformazionali più comuni sono l’α-elica (elica destrogira) e la struttura β (a foglietto ripiegato).
L’α-elica si riscontra più frequentemente nelle proteine globulari, mentre la struttura β a foglietto ripiegato è caratteristica delle proteine fibrose. Entrambi i tipi di struttura possono essere presenti solo per alcuni tratti della molecola proteica e possono coesistere in punti diversi della stessa proteina. La possibilità di assumere queste conformazioni è dovuta alle rotazioni che possono avvenire nei legami dei carboni α adiacenti al legame peptidico.
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L'angolo di rotazione corrispondente al legame Cα-C viene definito angolo ψ mentre quello riguardante Cα-N, angolo ϕ. Il valore effettivo degli angoli ψ e ϕ che può esistere nelle p. è però limitato, perché la libertà di rotazione è impedita dalla presenza di altri atomi vicini.
Esistono due varietà di strutture β: il foglietto ripiegato β antiparallelo, in cui i legami idrogeno si formano tra tratti di catene o tra catene vicine che vanno in direzioni opposte; il foglietto ripiegato β parallelo, nel quale i tratti di catena o le due catene vanno nella stessa direzione.
Le strutture secondarie regolari, le α-eliche e i β-foglietti, rappresentano solo la metà della struttura di una p. media. La rimanente parte dei segmenti della catena polipeptidica ha conformazioni a forma di «spirale» (coil) o di «ansa» (loop), sempre abbastanza ordinate, ma di difficile descrizione.
Struttura Terziaria
La struttura terziaria riguarda la disposizione spaziale della proteina ed è il risultato dell’interazione tra le catene laterali degli amminoacidi costituenti, che assume così una ben definita conformazione tridimensionale. La carica positiva o negativa posseduta dalle catene laterali permette l’attrazione o la repulsione fra loro.
I legami tra le catene laterali possono essere legami idrogeno o ponti salini, che si stabiliscono tra residui di acido aspartico o glutammico e lisina o arginina. Un altro tipo di attrazione coinvolge i residui non polari come valina e fenilalanina; in questo caso, l’attrazione deriva dalla disposizione all’interno della proteina.
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Nelle proteine ricche di cisteina, la conformazione tridimensionale della catena polipeptidica è fortemente influenzata dai possibili ponti disolfuro (−S−S−) che si stabiliscono tra questi residui, a volte anche molto lontani tra loro; in questo caso, la catena si ripiega formando un’ansa chiusa dal ponte disolfuro stesso.
La formazione di queste interazioni dipende esclusivamente dai residui amminoacidici presenti; quindi è la struttura primaria che determina la conformazione tridimensionale della proteina; ovvero, l’informazione necessaria a specificare la complessa struttura spaziale della proteina è contenuta nella sequenza dei suoi amminoacidi.
Struttura Quaternaria
Le proteine costituite da più di una catena polipeptidica possiedono un ulteriore livello di organizzazione strutturale, la struttura quaternaria, che si riferisce al modo in cui le catene si associano tramite interazioni non covalenti o legami covalenti trasversali. Ogni catena polipeptidica di queste proteine, dette oligomeriche o polimeriche a seconda del numero complessivo di catene che le compongono, costituisce una subunità.
La proteina oligomerica più conosciuta, e una tra le più semplici, è l’emoglobina, costituita da 4 subunità, uguali 2 a 2, legate tra loro da legami idrogeno e da interazioni idrofobiche. In altre proteine, come l’insulina o le immunoglobuline, si stabiliscono invece legami covalenti, come i ponti disolfuro, che uniscono subunità differenti.
Classificazione delle Proteine
Le proteine sono classificate tenendo conto fondamentalmente di quattro parametri: la composizione chimica, la forma delle molecole, la solubilità in acqua e la funzione biologica.
- Composizione chimica: Permette di distinguerle in proteine semplici e proteine coniugate.
- Forma delle molecole: Classifica le proteine in globulari e fibrose.
- Solubilità in acqua: Criterio meno soddisfacente, poiché proteine con struttura e funzioni diverse possono presentare simile solubilità e viceversa.
- Funzioni biologiche: Classificazione più utilizzata, anche se molte proteine possono avere più di una sola funzione.
Funzioni delle Proteine
Le proteine svolgono una vasta gamma di funzioni biologiche, tra cui:
- Enzimi: Catalizzatori biologici che accelerano le reazioni chimiche.
- Ormoni: Regolatori dell'attività cellulare fisiologica.
- Materiale di riserva: Sostanze nutritive e materiali costruttivi per la crescita embrionale.
- Trasporto: Trasporto di ioni o molecole complesse nel sangue.
- Strutturale: Elementi strutturali come filamenti di supporto, cavi o lamine.
- Protettiva o difensiva: Protezione contro agenti esterni e tossine.
Amminoacidi Essenziali e Non Essenziali
Gli amminoacidi si dividono in due categorie principali:
- Amminoacidi essenziali: Sono quelli che l'organismo umano non riesce a sintetizzare in quantità sufficiente a far fronte ai propri bisogni e devono essere assunti attraverso la dieta. Essi sono: fenilalanina, isoleucina, istidina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina.
- Amminoacidi non essenziali: Possono essere sintetizzati dall'organismo a partire da altre molecole.
Gli amminoacidi essenziali possono essere assunti da una proteina completa, contenuta quasi sempre in alimenti animali come manzo, pollo, tacchino, coniglio, tonno, sgombro e uova.
Gli amminoacidi svolgono un ruolo cruciale nelle proteine, determinando la loro struttura, stabilità e funzione. La struttura secondaria delle proteine include elementi come le alfa-eliche e i foglietti beta, che sono stabilizzati da legami a idrogeno tra gli amminoacidi. La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale della proteina, determinata dalle interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi. Queste interazioni possono includere legami disolfuro, interazioni idrofobiche, legami ionici e legami a idrogeno.
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