La proteina è una macromolecola essenziale per la vita, composta da catene di aminoacidi. La quantità e la sequenza di questi aminoacidi determinano la struttura e la funzione della proteina.
Cosa Sono gli Amminoacidi?
Gli amminoacidi sono i mattoni fondamentali delle proteine. Ogni aminoacido è costituito da un gruppo amminico (-NH2), un gruppo carbossilico (-COOH), un atomo di idrogeno e una catena laterale variabile (R) legati a un atomo di carbonio centrale. Esistono 20 aminoacidi standard che partecipano alla sintesi proteica. Questi aminoacidi possono essere classificati in base alla natura della loro catena laterale: polari, non polari, acidi e basici.
Dal punto di vista chimico l'aminoacido è un composto organico contenente un gruppo carbossilico (COOH) ed un gruppo aminico (NH2). Oltre a questi due gruppi ogni aminoacido si contraddistingue dagli altri per la presenza di un residuo (R) conosciuto anche con il nome di catena laterale dell'aminoacido. Nella sintesi proteica intervengono solo venti dei diversi aminoacidi esistenti in natura (attualmente oltre cinquecento). Dal punto di vista nutrizionale questi aminoacidi possono essere a loro volta divisi in due grandi gruppi: quello degli aminoacidi essenziali e quello degli aminoacidi non essenziali.
Sono definiti essenziali quegli aminoacidi che l'organismo umano non riesce a sintetizzare in quantità sufficiente a far fronte ai propri bisogni. Per l'adulto sono otto e più precisamente: fenilalanina, isoleucina, lisina, leucina, metionina, treonina, triptofano e valina. Sono considerati aminoacidi semiessenziali la cisteina e la tirosina, in quanto l'organismo li può sintetizzare a partire da metionina e fenilalanina. Sono definiti aminoacidi condizionatamente essenziali (arginina, glicina, glutammina, prolina e taurina) quegli aminoacidi che ricoprono un ruolo fondamentale nel mantenimento dell'omeostasi e delle funzioni dell'organismo in determinate situazioni fisiologiche.
Gli aminoacidi somministrati in eccesso verranno deaminati e l'urea risultante verrà escreta nelle urine (con un dispendio energetico legato al processo di deaminazione). Trovare un buon equilibrio tra l’offerta di AA e i fabbisogni o le raccomandazioni degli AA è importante per ragioni fisiologiche, metaboliche e produttive. Le proteine sono un nutriente relativamente costoso e molti paesi dipendono da fonti proteiche importate per l’alimentazione degli animali (questo è molto diffuso nella UE). Inoltre, l'uso inefficiente delle proteine, a causa della loro ridotta digeribilità e/o disponibilità, contribuisce ad aumentare l'escrezione di azoto, il cui impatto ambientale costituisce un problema in diverse aree di produzione di suini nel mondo.
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Gli amminoacidi sono molecole semplici a basso peso molecolare, costituite da catene idrocarburiche con un gruppo amminico (NH2) e un gruppo acido (COOH). Tutti gli amminoacidi, ad eccezione della glicina, presentano isomeria ottica e, pertanto, possono presentarsi nelle loro due forme stereoisomeriche: D e L. Nelle proteine di origine animale, tuttavia, in alcuni casi si presenta solo la forma L e dopo la trasformazione nella corrispondente forma L, l'animale possiede enzimi capaci di utilizzare la forma D. Pertanto, per la metionina (Met), entrambe le forme sono ugualmente disponibili. Per il triptofano (Trp), l'equivalenza è elevata nei suini (90-100%) ma solo dal 55 all'85% nei volatili. Al contrario, gli isomeri D della lisina e della treonina (Thr) non sono biologicamente attivi, quindi non hanno alcun valore nutritivo per l'animale.
Funzioni degli Amminoacidi
Gli amminoacidi hanno due distinte funzioni. La funzione primaria è quella di “costruire” le proteine che formano i muscoli, le ossa, gli enzimi, gli anticorpi e numerosi ormoni. Questa funzione degli aminoacidi è nota come funzione plastica. La seconda funzione è quella di fornire energia, quando l’energia proveniente dai carboidrati non è più disponibile. Questa seconda funzione, di minore importanza, è nota come funzione energetica degli aminoacidi. L’utilizzo degli aminoacidi per produrre energia si verifica solo in casi eccezionali.
Legami Peptidici
Gli aminoacidi sono collegati tra loro tramite legami peptidici, che si formano attraverso una reazione di condensazione tra il gruppo carbossilico di un aminoacido e il gruppo amminico di un altro. La sequenza degli aminoacidi in una proteina è determinata dal codice genetico, che specifica l’ordine in cui gli aminoacidi devono essere assemblati.
Quando due amminoacidi si uniscono tramite un legame peptidico, formano un dipeptide, tre amminoacidi uniti insieme formano un tripeptide e così via. L'intera catena di amminoacidi viene infatti definita anche come polipeptide.
Altri Legami e Interazioni
Oltre ai legami peptidici, esistono altri tipi di legami e interazioni che stabilizzano la struttura delle proteine. I legami a idrogeno, ad esempio, sono cruciali per la formazione delle strutture secondarie come le alfa-eliche e i foglietti beta. I legami disolfuro sono legami covalenti che si formano tra i gruppi tiolici (-SH) delle catene laterali di due residui di cisteina. Le interazioni idrofobiche e i legami ionici (o salini) sono altre forze che contribuiscono alla stabilità delle proteine.
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Struttura delle Proteine
Gli aminoacidi svolgono un ruolo cruciale nelle proteine, determinando la loro struttura, stabilità e funzione. La struttura secondaria delle proteine include elementi come le alfa-eliche e i foglietti beta, che sono stabilizzati da legami a idrogeno tra gli aminoacidi. La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale della proteina, determinata dalle interazioni tra le catene laterali degli aminoacidi. Queste interazioni possono includere legami disolfuro, interazioni idrofobiche, legami ionici e legami a idrogeno. Infine, alcune proteine formano complessi quaternari, che consistono in più catene polipeptidiche associate tra loro.
La Struttura primaria è la sequenza di amminoacidi che compogono la proteina, uniti in una sorta di lunga catena dai legami peptidici. La Struttura secondaria si riferisce alla conformazione spaziale dei blocchi costruttivi delle catene. Le lunghezze e dimensioni di questi blocchi possono variare ma le loro forme essenziali sono sempre le stesse. Ogni proteina contiene come minimo una di queste strutture essenziali, più spesso ne contiene parecchie. Queste strutture secondarie servono principalmente per stabilizzare il nucleo della proteina ed esse stesse sono stabilizzate dai legami a idrogeno.
La Struttura terziaria (dal punto di vista termodinamico è la forma con la più bassa energia libera) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova. La struttura terziaria è stabilizzata tra gli altri da legami idrogeno e ponti disolfuro. La Struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo.
Dal punto di vista della loro struttura tridimensionale, le proteine si distinguono in due grandi classi: le proteine fibrose e le proteine globulari. Le proteine fibrose svolgono un ruolo essenzialmente strutturale e hanno una forma allungata, in cui le catene proteiche si dispongono parallelamente e formano fibre o larghi foglietti. Le proteine globulari, molto più abbondanti delle proteine fibrose, sono solubili nelle soluzioni acquose, hanno una forma compatta e svolgono molteplici funzioni biologiche. Le proteine globulari si possono raggruppare secondo la loro funzione nelle seguenti categorie principali: gli enzimi, le proteine di trasporto, le proteine di riserva, le proteine di protezione e di difesa, le proteine di regolazione e le proteine di motilità.
Sintesi Proteica
La sintesi proteica è il processo attraverso il quale le cellule costruiscono le proteine, seguendo le istruzioni codificate nel DNA. Questo processo avviene in due fasi principali: la trascrizione e la traduzione. Durante la trascrizione, l’informazione genetica contenuta nel DNA viene trascritta in una molecola di RNA messaggero (mRNA). L’mRNA viene poi trasportato dal nucleo al citoplasma, dove avviene la traduzione. Durante la traduzione, i ribosomi leggono la sequenza di nucleotidi dell’mRNA e assemblano gli aminoacidi nella sequenza corretta per formare una proteina. Il codice genetico è universale e ridondante, il che significa che la stessa sequenza di DNA codifica per la stessa proteina in tutti gli organismi, e che più codoni possono codificare per lo stesso aminoacido.
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La sintesi proteica è un processo altamente regolato, con numerosi fattori di controllo che assicurano che le proteine siano prodotte solo quando e dove sono necessarie.
Diversità delle Proteine Umane
Le proteine umane variano enormemente in termini di lunghezza e complessità. Alcune proteine sono costituite da poche decine di aminoacidi, mentre altre possono contenere migliaia di aminoacidi. Le proteine più corte, come gli ormoni peptidici, possono avere meno di 50 aminoacidi. Ad esempio, l’insulina, un ormone cruciale per la regolazione del glucosio nel sangue, è composta da 51 aminoacidi. Le proteine giganti, come la titina, che è coinvolta nella contrazione muscolare, possono contenere fino a 34.350 aminoacidi. La diversità nella lunghezza delle proteine riflette la varietà delle loro funzioni biologiche.
La lunghezza delle catene proteiche può variare notevolmente non solo tra diverse proteine, ma anche all’interno della stessa proteina in diversi organismi o condizioni. Lo splicing alternativo è un processo attraverso il quale gli esoni di un pre-mRNA possono essere combinati in modi diversi per produrre diverse isoforme di una proteina. Le mutazioni genetiche possono anche influenzare la lunghezza delle proteine. Mutazioni che introducono codoni di stop prematuri possono portare alla produzione di proteine troncate, che spesso sono non funzionali o dannose per la cellula. Infine, la lunghezza delle proteine può essere influenzata da modifiche post-traduzionali, come la fosforilazione, glicosilazione e ubiquitinazione.
Esempi di Lunghezza delle Proteine
| Proteina | Numero di Amminoacidi | Funzione |
|---|---|---|
| Insulina | 51 | Regolazione del glucosio nel sangue |
| Titina | 34,350 | Contrazione muscolare |
CONTENUTO IN AMINOACIDI ESSENZIALI: si possono definire complete o nobili quelle proteine che contengono tutti gli AA essenziali in quantità e in rapporti equilibrati. In generale le proteine animali sono complete e quelle vegetali sono incomplete. La dicitura nobili associata alle proteine vegetali non è corretta ed è stata introdotta per contrastare il detto secondo il quale "i legumi sono la carne dei poveri". In realtà assumere una discreta fonte di proteine vegetali nella dieta è importantissimo e per valorizzarle ulteriormente questo concetto è stato introdotto impropriamente il termine "nobili". In ogni caso queste carenze possono essere superate semplicemente utilizzando appropriate associazioni alimentari ad esempio PASTA e FAGIOLI.
AMINOACIDO LIMITANTE: di una proteina o di una miscela proteica è l'aminoacido essenziale carente o del tutto assente che limita l'utilizzo di tutti gli altri aminoacidi anche se presenti in eccesso rispetto ai bisogni. Come abbiamo visto nelle proteine di origine vegetale questo aminoacido non è in genere sufficiente a garantire il fabbisogno e dev'essere introdotto tramite l'abbinamento con altri cibi.INDICE CHIMICO: è dato dal rapporto tra la quantità di un dato aminoacido in un grammo della proteina in esame e la quantità dello stesso aminoacido in un grammo della proteina di riferimento biologica (dell'uovo). Più è alto questo indice e maggiore sarà la percentuale di aminoacidi essenziali.
La funzione primaria degli aminoacidi è quella di intervenire nella sintesi proteica, necessaria per far fronte ai processi di rinnovamento cellulare dell'organismo. Oltre a quelli coinvolti nella sintesi delle proteine, molti altri aminoacidi svolgono funzioni molto importanti.
Il concetto di Proteina Ideale è stato proposto più di 50 anni fa da Mitchell (1964) ed è ancora valido. La massima efficienza di utilizzazione metabolica delle proteine e degli AA essenziali sarà ottenuta quando l'amminogramma (quantità relativa dei diversi AA essenziali) assorbito, e nel sangue, sarà il più simile possibile all'amminogramma trattenuto o richiesto dall'animale. Pertanto, il valore biologico delle proteine assorbite e di ciascun AA essenziale sarà presumibilmente ottimale. che il contenuto di aminoacidi del mangime sia espresso in AA digeribili, più specificamente in AA digeribili standardizzati nell'ileo (DIS). In queste condizioni, il fabbisogno di AA in termini di proteine ideali è espresso in relazione al fabbisogno di Lys (prendendo il fabbisogno di Lys DIS = 100%). Il concetto di proteina ideale è stato proposto più di 50 anni fa da Mitchell (1964). Si otterrà la massima efficienza di utilizzo metabolico delle proteine e degli aminoacidi essenziali quando l'amminogramma (quantità relativa dei diversi aminoacidi essenziali) assorbito, e nel sangue, è il più simile possibile all'amminogramma trattenuto o richiesto dall'animale.
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